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- PDB-1qg6: CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI ENOYL ACYL CARRIER PROTEIN REDUCTASE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qg6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI ENOYL ACYL CARRIER PROTEIN REDUCTASE IN COMPLEX WITH NAD AND TRICLOSAN
要素PROTEIN (ENOYL-[ACYL-CARRIER PROTEIN] REDUCTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / FATTY ACID SYNTHESIS / ANTIBACTERIAL
機能・相同性
機能・相同性情報


enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / NADH binding / biotin biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / lipid biosynthetic process / catalytic complex / protein homotetramerization / response to antibiotic ...enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / NADH binding / biotin biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / lipid biosynthetic process / catalytic complex / protein homotetramerization / response to antibiotic / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / TRICLOSAN / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] FabI / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] FabI
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rowsell, S. / Pauptit, R.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Kinetic and structural characteristics of the inhibition of enoyl (acyl carrier protein) reductase by triclosan.
著者: Ward, W.H. / Holdgate, G.A. / Rowsell, S. / McLean, E.G. / Pauptit, R.A. / Clayton, E. / Nichols, W.W. / Colls, J.G. / Minshull, C.A. / Jude, D.A. / Mistry, A. / Timms, D. / Camble, R. / ...著者: Ward, W.H. / Holdgate, G.A. / Rowsell, S. / McLean, E.G. / Pauptit, R.A. / Clayton, E. / Nichols, W.W. / Colls, J.G. / Minshull, C.A. / Jude, D.A. / Mistry, A. / Timms, D. / Camble, R. / Hales, N.J. / Britton, C.J. / Taylor, I.W.
履歴
登録1999年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ENOYL-[ACYL-CARRIER PROTEIN] REDUCTASE)
B: PROTEIN (ENOYL-[ACYL-CARRIER PROTEIN] REDUCTASE)
C: PROTEIN (ENOYL-[ACYL-CARRIER PROTEIN] REDUCTASE)
D: PROTEIN (ENOYL-[ACYL-CARRIER PROTEIN] REDUCTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,85912
ポリマ－111,0474
非ポリマー3,8128
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22270 Å2
ΔGint-213 kcal/mol
Surface area29850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.160, 80.290, 82.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.46, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (ENOYL-[ACYL-CARRIER PROTEIN] REDUCTASE)


分子量: 27761.730 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: FABI / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P29132, UniProt: P0AEK4*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH)
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-TCL / TRICLOSAN / トリクロサン


分子量: 289.542 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H7Cl3O2 / コメント: 抗真菌剤, 抗生剤, 可溶化剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ASN A 155 AND ASN A 157 ARE THE RESIDUES EITHER SIDE OF THE CATALYTIC TYROSINE AND HAVE DIHEDRAL ...ASN A 155 AND ASN A 157 ARE THE RESIDUES EITHER SIDE OF THE CATALYTIC TYROSINE AND HAVE DIHEDRAL ANGLES WHICH LIE OUTSIDE THEIR EXPECTED RANGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化pH: 5
詳細: HANGING DROPS WERE FORMED BY MIXING 4MICROLITRES OF COMPLEX SOLUTION (15MG/ML PROTEIN, 3MM NADH, 0.6MM TRICLOSAN) WITH 4 MICROLITRES OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 12-16% (W/V) PEG 400 ...詳細: HANGING DROPS WERE FORMED BY MIXING 4MICROLITRES OF COMPLEX SOLUTION (15MG/ML PROTEIN, 3MM NADH, 0.6MM TRICLOSAN) WITH 4 MICROLITRES OF A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 12-16% (W/V) PEG 400 AND 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.8-5.2 AT ROOM TEMPERATURE, pH 5.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 5.2 / PH range high: 4.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
23 mMNADH1drop
30.6 mMtriclosan1drop
412-16 %(w/v)PEG4001reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→53.45 Å / Num. obs: 57294 / % possible obs: 78 % / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Rsym value: 0.406 / % possible all: 41
反射
*PLUS
% possible obs: 78.2 % / Num. measured all: 92854
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40.6 % / Num. unique obs: 4320 / Num. measured obs: 5607

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR98.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DFH

1dfh


解像度: 1.9→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 1717 3 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs-57291 77.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7616 0 244 352 8212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.722.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 166 3.1 %
Rwork0.266 5168 -
obs--43.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2FRA.PARTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3NDT.PARFRA.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NDT.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 98.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor obs: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.87
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.279 / % reflection Rfree: 3.1 % / Rfactor Rwork: 0.266 / Rfactor obs: 0.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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