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- PDB-5ifl: Crystal structure of B. pseudomallei FabI in complex with NAD and... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ifl | ||||||
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Title | Crystal structure of B. pseudomallei FabI in complex with NAD and triclosan | ||||||
![]() | Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / enoyl-ACP reductase / Burkholderia pseudomallei / diphenyl ethers / slow-binding inhibitors | ||||||
Function / homology | ![]() enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid biosynthetic process / nucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hirschbeck, M.W. / Eltschkner, S. / Tonge, P.J. / Kisker, C. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Rationalizing the Binding Kinetics for the Inhibition of the Burkholderia pseudomallei FabI1 Enoyl-ACP Reductase. Authors: Neckles, C. / Eltschkner, S. / Cummings, J.E. / Hirschbeck, M. / Daryaee, F. / Bommineni, G.R. / Zhang, Z. / Spagnuolo, L. / Yu, W. / Davoodi, S. / Slayden, R.A. / Kisker, C. / Tonge, P.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.5 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5i7eC ![]() 5i7fC ![]() 5i7sC ![]() 5i7vC ![]() 5i8wC ![]() 5i8zC ![]() 5i9lC ![]() 5i9mC ![]() 5i9nC ![]() 3ek2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 29325.391 Da / Num. of mol.: 16 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: fabI, fabI_2, ACT79_25590, AM256_11615, AM257_11635, AMS56_08605, DP46_2957, DP49_6839, ERS012314_03793, ERS012372_03823, SY87_14645, TR70_1075, VU09_13745 Production host: ![]() ![]() References: UniProt: A0A069B9A4, UniProt: A0A0H3HP34*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) #2: Chemical | ChemComp-TCL / #3: Chemical | ChemComp-NAD / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.03 Å3/Da / Density % sol: 39.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 8 % PEG 1000, 8 % PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Aug 18, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→51.39 Å / Num. obs: 112071 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 8.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.74 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.525 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3EK2 Resolution: 2.6→48.584 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 28.97
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→48.584 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 15.3552 Å / Origin y: 25.9931 Å / Origin z: 17.2357 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |