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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5i7e | |||||||||
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Title | Crystal structure of B. pseudomallei FabI in apo form | |||||||||
![]() | Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] | |||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / enoyl-ACP reductase / Burkholderia pseudomallei | |||||||||
Function / homology | ![]() enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid biosynthetic process / nucleotide binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Hirschbeck, M.W. / Eltschkner, S. / Tonge, P.J. / Kisker, C. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Rationalizing the Binding Kinetics for the Inhibition of the Burkholderia pseudomallei FabI1 Enoyl-ACP Reductase. Authors: Neckles, C. / Eltschkner, S. / Cummings, J.E. / Hirschbeck, M. / Daryaee, F. / Bommineni, G.R. / Zhang, Z. / Spagnuolo, L. / Yu, W. / Davoodi, S. / Slayden, R.A. / Kisker, C. / Tonge, P.J. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 114.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 87.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5i7fC ![]() 5i7sC ![]() 5i7vC ![]() 5i8wC ![]() 5i8zC ![]() 5i9lC ![]() 5i9mC ![]() 5i9nC ![]() 5iflC ![]() 3ek2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 29325.391 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: fabI, fabI_2, ACT79_25590, AM256_11615, AM257_11635, AMS56_08605, DP46_2957, DP49_6839, ERS012314_03793, ERS012372_03823, SY87_14645, TR70_1075, VU09_13745 Production host: ![]() ![]() References: UniProt: A0A069B9A4, UniProt: A0A0H3HP34*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.99 Å3/Da / Density % sol: 38.12 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1 M MES, pH 6.5, 30 % PEG 400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 27, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.849999 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→37.62 Å / Num. obs: 28203 / % possible obs: 96.6 % / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 13.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.74 Å / Redundancy: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.702 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3ek2 Resolution: 1.65→33.325 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.78
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Bsol: 51.777 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→33.325 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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