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万見
- PDB-1qg1: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qg1
タイトルGROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH AN SHC-DERIVED PEPTIDE
要素
  • PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN)
  • PROTEIN (SHC-DERIVED PEPTIDE)
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / SIGNAL TRANSDUCTION / SH2 DOMAIN / PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of superoxide metabolic process / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / XBP1(S) activates chaperone genes / STAT5 Activation / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K ...regulation of superoxide metabolic process / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / XBP1(S) activates chaperone genes / STAT5 Activation / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Interleukin-2 signaling / vesicle membrane / Shc-EGFR complex / Costimulation by the CD28 family / CD28 dependent Vav1 pathway / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of actin filament polymerization / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / Signaling by ALK / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / regulation of MAPK cascade / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / PI3K Cascade / RET signaling / SOS-mediated signalling / insulin receptor substrate binding / Activated NTRK3 signals through RAS / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Signalling to RAS / signal transduction in response to DNA damage / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / GAB1 signalosome / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signal attenuation / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / Signaling by CSF3 (G-CSF) / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / insulin-like growth factor receptor binding / GRB2 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / phosphotyrosine residue binding / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / ephrin receptor binding / GRB2 events in ERBB2 signaling / Integrin signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / FCERI mediated Ca+2 mobilization / negative regulation of angiogenesis / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / T cell activation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain ...Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SHC-transforming protein 1 / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Ogura, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Solution structure of the SH2 domain of Grb2 complexed with the Shc-derived phosphotyrosine-containing peptide.
著者: Ogura, K. / Tsuchiya, S. / Terasawa, H. / Yuzawa, S. / Hatanaka, H. / Mandiyan, V. / Schlessinger, J. / Inagaki, F.
履歴
登録1999年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN)
I: PROTEIN (SHC-DERIVED PEPTIDE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6002
ポリマ－13,6002
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100LOWEST ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN) / GRB2-SH2


分子量: 12012.516 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES HIS-58 - THR-159 AND THE EXTRINSIC N-TERMINAL TWO RESIDUES, GLY-56 AND SER-57
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: BL21 (DE3)
遺伝子 (発現宿主): PROTEIN WAS EXPRESSED WITH PGEX-4T-2 VECTOR AND BL21 (DE3) CELL AS GST-FUSION PROTEIN, AND CLEAVED WITH TRYPSIN
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62993
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (SHC-DERIVED PEPTIDE)


分子量: 1587.558 Da / 分子数: 1 / 断片: 423-435 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED BY THE SOLID-PHASE FMOC STRATEGY. THE SEQUENCE OF THIS PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS (HUMAN).
参照: UniProt: P29353

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: MEAN STRUCTURE. NULL

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試料調製

試料状態pH: 6.3 / 温度: 301 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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