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- PDB-1qfl: BIOSYNTHETIC THIOLASE FROM ZOOGLOEA RAMIGERA IN COMPLEX WITH A RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qfl
タイトルBIOSYNTHETIC THIOLASE FROM ZOOGLOEA RAMIGERA IN COMPLEX WITH A REACTION INTERMEDIATE.
要素PROTEIN (ACETOACETYL-COA THIOLASE)
キーワードTRANSFERASE / THIOLASE / COA / TETRAMERIZATION MOTIF / COVALENT INTERMEDIATE / ACETYL-CYSTEINE
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-hydroxybutyrate biosynthetic process / small molecule metabolic process / acetyl-CoA C-acetyltransferase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain ...Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Acetyl-CoA acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Zoogloea ramigera (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Modis, Y. / Wierenga, R.K.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: A biosynthetic thiolase in complex with a reaction intermediate: the crystal structure provides new insights into the catalytic mechanism.
著者: Modis, Y. / Wierenga, R.K.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Mechanistic Studies on Beta-Ketoacyl Thiolase from Zoogloea Ramigera: Identification of the Active-Site Nucleophile as Cys89, its Mutation to Ser89, and Kinetic and Thermodynamic ...タイトル: Mechanistic Studies on Beta-Ketoacyl Thiolase from Zoogloea Ramigera: Identification of the Active-Site Nucleophile as Cys89, its Mutation to Ser89, and Kinetic and Thermodynamic Characterization of Wild-Type and Mutant Enzymes
著者: Thompson, S. / Mayer, F. / Peoples, O.P. / Masamune, S. / Sinskey, A. / Walsh, C.T.
履歴
登録1999年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ACETOACETYL-COA THIOLASE)
B: PROTEIN (ACETOACETYL-COA THIOLASE)
C: PROTEIN (ACETOACETYL-COA THIOLASE)
D: PROTEIN (ACETOACETYL-COA THIOLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,83814
ポリマ－161,1924
非ポリマー3,64710
水12,935718
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19200 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area48200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.459, 78.864, 149.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, 0.00123, -0.00039), (-0.00123, -1, 0.00048), (-0.00039, 0.00048, 1)42.23032, 0.01166, 0.03425
2given(0.44082, -0.89683, -0.0372), (-0.89746, -0.4411, -0.00065), (-0.01583, 0.03367, -0.99931)13.46427, 19.38684, 68.78861
3given(-0.43795, 0.89801, -0.0423), (0.89885, 0.43826, -0.002), (0.01674, -0.0389, -0.9991)32.14719, -18.56064, 68.12791

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (ACETOACETYL-COA THIOLASE) / BIOSYNTHETIC THIOLASE


分子量: 40297.949 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 4-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CYS89 IS ACETYLATED / 由来: (組換発現) Zoogloea ramigera (バクテリア) / プラスミド: PZTH, BASED ON PTRC99A (PHARMACIA) / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P07097, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 718 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
解説: ADDITIONAL DATA WERE COLLECTED AT THE ESRF ID14 BEAMLINE IN FEB-1999.
結晶化pH: 5
詳細: 1 M LITHIUM SULPHATE, 0.9 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.0 A REACTION INTERMEDIATE WAS TRAPPED BY FLASH-FREEZING THE CRYSTAL AFTER A SHORT SOAK WITH ACETOACETYL-COA SUBSTRATE.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14 mg/mlprotein1drop
25 mMacetoacetyl-CoA1drop
31 Mlithium sulfate1reservoir
40.9 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoirpH5.0
61 mMdithiothreitol1reservoir
71 mMEDTA1reservoir
81 mMsodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.2
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年12月1日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→50 Å / Num. obs: 130872 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 24.19 Å2 / Rsym value: 8.4 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.03→2.15 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 13 / % possible all: 77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
XDSV. 1999データ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AFW

1afw


解像度: 1.92→50 Å / SU B: 4.32859 / SU ML: 0.12482 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.17198 / ESU R Free: 0.16273
詳細: INITIAL SIMULATED ANNEALING MOLECULAR DYNAMICS REFINEMENT WAS CARRIED OUT WITH CNS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 6438 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs-127433 85.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11264 0 222 718 12204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0410.035
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0460.045
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.3143
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.0634
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.8195
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.5956
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0173
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2050.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1840.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2630.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1970.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor35.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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