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- PDB-1qfe: THE STRUCTURE OF TYPE I 3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE FROM SALMONE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qfe
タイトルTHE STRUCTURE OF TYPE I 3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE FROM SALMONELLA TYPHI
要素PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE)
キーワードLYASE / DEHYDRATASE / CONVERSION OF 3-DEHYDROQUINATE TO DEHYDROSHIKIMATE / 3RD ENZYME IN THE SHIKIMATE PATHWAY / TIM BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


3,4-dihydroxybenzoate biosynthetic process / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
: / 3-dehydroquinate dehydratase, active site / Dehydroquinase class I active site. / 3-dehydroquinate dehydratase type I / Type I 3-dehydroquinase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-AMINO-4,5-DIHYDROXY-CYCLOHEX-1-ENECARBOXYLATE / 3-dehydroquinate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhi (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Shrive, A.K. / Polikarpov, I. / Sawyer, L. / Coggins, J.R. / Hawkins, A.R.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: The two types of 3-dehydroquinase have distinct structures but catalyze the same overall reaction.
著者: Gourley, D.G. / Shrive, A.K. / Polikarpov, I. / Krell, T. / Coggins, J.R. / Hawkins, A.R. / Isaacs, N.W. / Sawyer, L.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallisation of the Type I 3-Dehydroquinase from Salmonella Typhi
著者: Boys, C.W.G. / Bury, S.M. / Sawyer, L. / Moore, J.D. / Charles, I.G. / Hawkins, A.R. / Deka, R. / Kleanthous, C. / Coggins, J.R.
履歴
登録1999年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE)
B: PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6544
ポリマ－55,3102
非ポリマー3442
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area18980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.490, 45.390, 85.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.48, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.16579, -0.98198, 0.09069), (-0.98345, 0.15782, -0.08894), (0.07302, -0.10394, -0.9919)
ベクター: 35.57699, 35.23283, 61.5108)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE DEHYDRATASE) / EC 4.2.1.10 / 3-DEHYDROQUINASE


分子量: 27654.912 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE PRODUCT 3-DEHYDROSHIKIMATE IS COVALENTLY ATTACHED TO THE ACTIVE SITE LYS 170 BY BOROHYDRIDE REDUCTION OF THE IMINE (SCHIFF BASE).
由来: (天然) Salmonella typhi (サルモネラ菌) / 参照: UniProt: P24670, 3-dehydroquinate dehydratase
#2: 化合物 ChemComp-DHS / 3-AMINO-4,5-DIHYDROXY-CYCLOHEX-1-ENECARBOXYLATE


分子量: 172.159 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細HETEROGEN DHS: THE PRODUCT IS COVALENTLY LINKED TO LYS170 THROUGH FORMATION OF A SCHIFF BASE (IMINE) ...HETEROGEN DHS: THE PRODUCT IS COVALENTLY LINKED TO LYS170 THROUGH FORMATION OF A SCHIFF BASE (IMINE) INTERMEDIATE THAT IS THEN REDUCED WITH BOROHYDRIDE. THE EMPIRICAL FORMULA GIVEN CONTAINS THE CARBOXYLATE PROTON BUT NOT THE 3-KETO OXYGEN (WHICH IS REPLACED BY THE NZ OF LYS170 IN FORMING THE SCHIFF BASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 6
詳細: 30% PEG 4000, PH BETWEEN 5 AND 6.5, 100MM CITRATE-PHOSPHATE BUFFER, pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Boys, C.W.G., (1992) J.Mol.Biol., 227, 352.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMphosphate1drop
20.5 mMdithiothreitol1drop
314 mg/mlprotein1drop
5100 mMcitrate phosphate1reservoir
433 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→17 Å / Num. obs: 23517 / % possible obs: 86.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.104
反射 シェル最高解像度: 2.1 Å / % possible all: 74.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 66770

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
VECREFモデル構築
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
VECREF位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.1→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 -5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs-23517 86.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3868 0 22 137 4027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 12 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.2 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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