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- PDB-1qf7: STRUCTURE OF THE MUTANT HIS392GLN OF CATALASE HPII FROM E. COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qf7
タイトルSTRUCTURE OF THE MUTANT HIS392GLN OF CATALASE HPII FROM E. COLI
要素PROTEIN (CATALASE HPII)
キーワードOXIDOREDUCTASE / COVALENT MODIFICATIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase / catalase activity / hyperosmotic response / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / iron ion binding / heme binding / DNA damage response / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Catalase, four-helical domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Large catalase, C-terminal domain / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. ...Catalase, four-helical domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Large catalase, C-terminal domain / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Catalase HPII
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Mate, M.J. / Loewen, P.C. / Fita, I.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Mutants that alter the covalent structure of catalase hydroperoxidase II from Escherichia coli.
著者: Mate, M.J. / Sevinc, M.S. / Hu, B. / Bujons, J. / Bravo, J. / Switala, J. / Ens, W. / Loewen, P.C. / Fita, I.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1999
タイトル: Structure of catalase HPII from Escherichia coli at 1.9 A resolution.
著者: Bravo, J. / Mate, M.J. / Schneider, T. / Switala, J. / Wilson, K. / Loewen, P.C. / Fita, I.
履歴
登録1999年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CATALASE HPII)
B: PROTEIN (CATALASE HPII)
C: PROTEIN (CATALASE HPII)
D: PROTEIN (CATALASE HPII)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)339,5128
ポリマ－337,0464
非ポリマー2,4664
水48,2622679
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area58930 Å2
ΔGint-274 kcal/mol
Surface area79210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.400, 132.920, 121.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (CATALASE HPII)


分子量: 84261.438 Da / 分子数: 4 / 変異: H392Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PAMKATE72 / 遺伝子 (発現宿主): KATE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21179, catalase
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2679 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.74 %
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9
結晶化
*PLUS
pH: 9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bravo, J., (1995) Structure, 3, 491.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 %(w/v)PEG33501reservoir
21.5 M1reservoirLiCl
30.2 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→20 Å / Num. obs: 137604 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 13.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 95
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4SUITEモデル構築
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 1IPH

1iph


解像度: 2.2→20 Å / SU B: 5.565 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.318 / ESU R Free: 0.211
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 -5 %RANDOM
Rwork0.144 ---
obs-137582 96.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.45 Å2-0.72 Å20 Å2
2--0 Å25.165 Å2
3---1.056 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22976 0 172 2679 25827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.6822
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.0733
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.1552
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.0653
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1530.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1840.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1760.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor31.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.144 / Rfactor Rfree: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg16.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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