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- PDB-1qdn: AMINO TERMINAL DOMAIN OF THE N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qdn
タイトルAMINO TERMINAL DOMAIN OF THE N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF)
要素PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
キーワードFUSION PROTEIN / DOUBLE-PSI BETA BARREL ALPHA/BETA BARREL / VESICULAR-FUSION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding ...SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi stack / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding / PDZ domain binding / intracellular protein transport / potassium ion transport / positive regulation of protein catabolic process / midbody / protein kinase binding / protein-containing complex binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / : / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / : / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Vesicle-fusing ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者May, A.P. / Misura, K.M.S. / Whiteheart, S.W. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the amino-terminal domain of N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein.
著者: May, A.P. / Misura, K.M. / Whiteheart, S.W. / Weis, W.I.
履歴
登録1999年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
B: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
C: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,75417
ポリマ－67,5173
非ポリマー1,23714
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area27120 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
B: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
C: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
ヘテロ分子

A: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
B: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
C: PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,50834
ポリマ－135,0346
非ポリマー2,47528
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area20000 Å2
ΔGint-282 kcal/mol
Surface area46260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.900, 101.900, 126.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FUSION PROTEIN (NSF))


分子量: 22505.625 Da / 分子数: 3 / 断片: AMINO TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
器官: OVARY / プラスミド: PQE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18708
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.58 %
結晶化pH: 8.2 / 詳細: TRIS, AMMONIUM SULPHATE, 2- MERCAPTOETHANOL, pH 8.2
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
128 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropKCl
410 mM2-mercaptoethanol1drop
5100 mMTris-HCl1reservoir
61.85-2.05 Mammonium sulfate1reservoir
710 mM2-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 28518 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 20.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / % possible all: 98.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化解像度: 2.3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3541190.6 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1675 5.9 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 28518 94 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.87 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20 Å2
2--0.99 Å20 Å2
3----1.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4436 0 64 242 4742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.822.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 263 6 %
Rwork0.273 4102 -
obs--88.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3BME.PARBME.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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