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- PDB-1qdd: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN LITHOSTATHINE TO 1.3 A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qdd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN LITHOSTATHINE TO 1.3 A RESOLUTION
要素LITHOSTATHINE
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Pancreatic Stone Inhibitor / Lithostathine
機能・相同性
機能・相同性情報


oligosaccharide binding / peptidoglycan binding / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / molecular function inhibitor activity / growth factor activity / response to peptide hormone / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / signaling receptor activity / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily ...: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lithostathine-1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Gerbaud, V. / Pignol, D. / Loret, E. / Bertrand, J.A. / Berland, Y. / Fontecilla-Camps, J.C. / Canselier, J.P. / Gabas, N. / Verdier, J.M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Mechanism of calcite crystal growth inhibition by the N-terminal undecapeptide of lithostathine.
著者: Gerbaud, V. / Pignol, D. / Loret, E. / Bertrand, J.A. / Berland, Y. / Fontecilla-Camps, J.C. / Canselier, J.P. / Gabas, N. / Verdier, J.M.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of human lithostathine, the pancreatic inhibitor of stone formation
著者: Bertrand, J. / Pignol, D. / Bernard, J.P. / Verdier, J.M. / Dagorn, J.C. / Fontecilla-Camps, J.C.
履歴
登録1999年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / diffrn_source / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LITHOSTATHINE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8802
ポリマ－16,2051
非ポリマー6751
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.0, 48.0, 111.0
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number170
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 LITHOSTATHINE / PANCREATIC STONE PROTEIN / PSP


分子量: 16204.920 Da / 分子数: 1 / 変異: ALA88ARG / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05451
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-3)-[N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)]2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 674.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-3[DNeup5Aca2-6]DGlcpNAca1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2-3/a3-b1_a6-c2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-Galp]{}[(6+2)][a-D-Neup5Ac]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: PEG 4000, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
詳細: Pignol, D., (1995) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 23, 604.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMsodium acetate1reservoirpH4.0
212 %(w/v)PEG40001reservoir
37 mg/mlprotein1drop
450 mMsodium acetate1drop
56 %(w/v)PEG40001drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→20 Å / Num. all: 32253 / Num. obs: 32253 / % possible obs: 95.4 % / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル最高解像度: 1.3 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / % possible all: 96.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 114712

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.3→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数
Rfree0.159 1660
all0.132 33253
obs0.132 33253
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1119 0 45 135 1299
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor Rwork: 0.132
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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