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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qd6 | ||||||
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タイトル | OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / ANTI-PARALLEL BETA BARREL DIMER | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / 1-acyl-2-lysophosphatidylserine acylhydrolase activity / phospholipase A1 activity / phospholipase activity / phosphatidylglycerol metabolic process / lysophospholipase activity / phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / lipid catabolic process ...phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / 1-acyl-2-lysophosphatidylserine acylhydrolase activity / phospholipase A1 activity / phospholipase activity / phosphatidylglycerol metabolic process / lysophospholipase activity / phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / lipid catabolic process / cell outer membrane / calcium ion binding / protein homodimerization activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Snijder, H.J. / Ubarretxena-Belandia, I. / Blaauw, M. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Egmond, M.R. / Dekker, N. / Dijkstra, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 1999 タイトル: Structural evidence for dimerization-regulated activation of an integral membrane phospholipase. 著者: Snijder, H.J. / Ubarretxena-Belandia, I. / Blaauw, M. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Egmond, M.R. / Dekker, N. / Dijkstra, B.W. #1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995 タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of outer membrane phospholipase A from Escherichia coli 著者: Blaauw, M. / Dekker, N. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Dijkstra, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1qd6.cif.gz | 116.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1qd6.ent.gz | 89.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1qd6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1qd6_validation.pdf.gz | 443.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1qd6_full_validation.pdf.gz | 450 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1qd6_validation.xml.gz | 12.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1qd6_validation.cif.gz | 18.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qd/1qd6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qd/1qd6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a dimer constructed from chain A,C and B,D related by a NCS twofold rotation |
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1402.640 Da / 分子数: 2 / 断片: RESDIUES 33-45 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P0A921 #2: タンパク質 | 分子量: 27713.598 Da / 分子数: 2 Mutation: ENZYME WITH N-TERMINAL EXTENSION ARIRAP AND COVALENTLY SULFONYLATED ON SERINE144 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A921, phospholipase A1 #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE N-TERMINAL WAS MUTATED TO EXTEND WITH RESIDUES ARIRAP | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6 詳細: PEG400, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法詳細: protein solution is mixed in a 3:2 ratio with well solution | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 120 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.99385 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.99385 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→20.3 Å / Num. all: 76223 / Num. obs: 28336 / % possible obs: 74.1 % / 冗長度: 2.69 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 10.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.17 Å / Rmerge(I) obs: 0.265 / Num. unique all: 2510 / % possible all: 66.7 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 66.7 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: MONOMER OMPLA (1QD5) WITHOUT WATER/DETERGENT MOLECULES 解像度: 2.1→20.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Bulk solvent correction Anisotropic scaling
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原子変位パラメータ | Biso mean: 34.5 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→20.3 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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