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- PDB-1qao: THE STRUCTURE OF THE RRNA METHYLTRANSFERASE ERMC': IMPLICATIONS F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qao
タイトルTHE STRUCTURE OF THE RRNA METHYLTRANSFERASE ERMC': IMPLICATIONS FOR THE REACTION MECHANISM
要素ERMC' METHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / BINARY COMPLEX WITH S-ADENOSYLMETHIONINE
機能・相同性
機能・相同性情報


23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase / 23S rRNA (adenine(2085)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / response to antibiotic / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
rRNA adenine dimethylase, C-terminal domain / rRNA adenine dimethylase-like, C-terminal / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, conserved site / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, N-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylases signature. / Ribosomal RNA adenine dimethylases / Ribosomal RNA adenine methyltransferase KsgA/Erm / Ribosomal RNA adenine dimethylase / rRNA adenine N(6)-methyltransferase family profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...rRNA adenine dimethylase, C-terminal domain / rRNA adenine dimethylase-like, C-terminal / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, conserved site / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, N-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylases signature. / Ribosomal RNA adenine dimethylases / Ribosomal RNA adenine methyltransferase KsgA/Erm / Ribosomal RNA adenine dimethylase / rRNA adenine N(6)-methyltransferase family profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / rRNA adenine N-6-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Schluckebier, G. / Zhong, P. / Stewart, K.D. / Kavanaugh, T.J. / Abad-Zapatero, C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The 2.2 A structure of the rRNA methyltransferase ErmC' and its complexes with cofactor and cofactor analogs: implications for the reaction mechanism.
著者: Schluckebier, G. / Zhong, P. / Stewart, K.D. / Kavanaugh, T.J. / Abad-Zapatero, C.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of ErmC', an RNA methyltransferase which mediates antibiotic resistance in bacteria
著者: Bussiere, D.E. / Muchmore, S.W. / Dealwis, C.G. / Schluckebier, G. / Nienaber, V.L. / Edalji, R.P. / Walter, K.A. / Ladror, U.S. / Holzman, T.F. / Abad-Zapatero, C.
履歴
登録1999年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月8日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERMC' METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3542
ポリマ－28,9561
非ポリマー3981
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.46, 81.46, 121.57
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 ERMC' METHYLTRANSFERASE / E.C.2.1.1.48 / RRNA ADENINE N-6-METHYLTRANSFERASE


分子量: 28955.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BD1109 / 参照: UniProt: P13956, EC: 2.1.1.48
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: PEG 8000, ammonium acetate, pH 7.8 at 298 K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-8 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3100 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
510 %(v/v)glycerol1drop
6100 mMTes1reservoir
7500 mMammonium acetate1reservoir
815 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 11313 / Num. obs: 11313 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Num. unique all: 1113 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 36172
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.7→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数
Rfree0.281 1102
Rwork0.23 -
all-11308
obs-11308
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1973 0 27 0 2000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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