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- PDB-1q99: Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae SR protein kins... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q99
タイトルCrystal structure of the Saccharomyces cerevisiae SR protein kinsae, Sky1p, complexed with the non-hydrolyzable ATP analogue, AMP-PNP
要素SR protein kinsae
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / protein kinase (プロテインキナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular monoatomic cation homeostasis / intracellular monoatomic ion homeostasis / regulation of mRNA processing / mRNA splice site recognition / stress granule disassembly / regulation of cell size / spliceosomal complex assembly / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / non-specific serine/threonine protein kinase ...intracellular monoatomic cation homeostasis / intracellular monoatomic ion homeostasis / regulation of mRNA processing / mRNA splice site recognition / stress granule disassembly / regulation of cell size / spliceosomal complex assembly / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / メタノール / NICKEL (II) ION / Serine/threonine-protein kinase SKY1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Nolen, B. / Ngo, J. / Chakrabarti, S. / Vu, D. / Adams, J.A. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Nucleotide-Induced Conformational Changes in the Saccharomyces cerevisiae SR Protein Kinase, Sky1p, Revealed by X-ray Crystallography
著者: Nolen, B. / Ngo, J. / Chakrabarti, S. / Vu, D. / Adams, J.A. / Ghosh, G.
履歴
登録2003年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE 137 amino acids truncated from N-terminus, RESIDUES 305-538 WERE DELETED AND REPLACED WITH VAL-ASP

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SR protein kinsae
B: SR protein kinsae
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,56012
ポリマ－86,0502
非ポリマー1,51010
水4,288238
1
A: SR protein kinsae
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7806
ポリマ－43,0251
非ポリマー7555
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SR protein kinsae
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7806
ポリマ－43,0251
非ポリマー7555
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.413, 88.947, 134.822
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SR protein kinsae


分子量: 43025.066 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SKY1 / プラスミド: PET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLyS
参照: UniProt: Q03656, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

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非ポリマー , 6種, 248分子

#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-MOH / METHANOL / ヒドロキシメチリジンラジカル / メタノール


分子量: 32.042 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4O
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1.5 M (NH4)2SO4, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Nolen, B., (2001) Nat.Struct.Biol., 8, 176.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
20.0066 mMATP1drop
30.0017 mM1dropMg2+
41.5 Mammonium sulfate1reservoir
515 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
610 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→40.11 Å / Num. all: 51095 / Num. obs: 49258 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 15.7 Å2 / Limit h max: 34 / Limit h min: 0 / Limit k max: 42 / Limit k min: 0 / Limit l max: 63 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 330018.77 / Observed criterion F min: 1.049
反射 シェル解像度: 2.11→2.18 Å / % possible all: 86.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 49644 / % possible obs: 96.5 % / Num. measured all: 280589 / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 46.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SORTRFデータスケーリング
XTALVIEW精密化
精密化解像度: 2.11→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 2342 5 %random
Rwork0.22 ---
all-51095 --
obs-49258 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 53.0035 Å2 / ksol: 0.39012 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 81.86 Å2 / Biso mean: 31.8 Å2 / Biso min: 7.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.97 Å20 Å20 Å2
2---1.08 Å20 Å2
3----2.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.27 Å
Luzzati d res high-2.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5788 0 82 242 6112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.81
LS精密化 シェル解像度: 2.11→2.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 268 5.5 %
Rwork0.302 4570 -
all-6319 -
obs-4838 86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ligand_3.paramligand_3.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. reflection obs: 41455 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.2601 / Rfactor Rwork: 0.2201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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