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- PDB-1q7l: Zn-binding domain of the T347G mutant of human aminoacylase-I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q7l
タイトルZn-binding domain of the T347G mutant of human aminoacylase-I
要素(Aminoacylase-1) x 2
キーワードHYDROLASE / aminoacylase-1 / catalysis / enzyme dimerization / site-directed mutagenesis / structure comparison / zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acyl-aliphatic-L-amino acid amidohydrolase / Defective ACY1 causes encephalopathy / aminoacylase activity / Aflatoxin activation and detoxification / Paracetamol ADME / amino acid metabolic process / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase; domain 1 - #900 / N-acyl-L-amino-acid amidohydrolase / : / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 2. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 ...DNA polymerase; domain 1 - #900 / N-acyl-L-amino-acid amidohydrolase / : / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 2. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Aminoacylase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Lindner, H.A. / Lunin, V.V. / Alary, A. / Hecker, R. / Cygler, M. / Menard, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Essential roles of zinc ligation and enzyme dimerization for catalysis in the aminoacylase-1/M20 family.
著者: Lindner, H.A. / Lunin, V.V. / Alary, A. / Hecker, R. / Cygler, M. / Menard, R.
履歴
登録2003年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminoacylase-1
B: Aminoacylase-1
C: Aminoacylase-1
D: Aminoacylase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,10910
ポリマ－64,6984
非ポリマー4126
水12,016667
1
A: Aminoacylase-1
B: Aminoacylase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4804
ポリマ－32,3492
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7500 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area12180 Å2
手法PISA
2
C: Aminoacylase-1
D: Aminoacylase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6306
ポリマ－32,3492
非ポリマー2814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7010 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area12030 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17600 Å2
ΔGint-264 kcal/mol
Surface area21130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.528, 67.249, 146.479
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細A dimer formed without dimerization domains. This dimer is not biologically relevant.

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要素

#1: タンパク質 Aminoacylase-1 / N-acyl-L-amino-acid amidohydrolase / ACY-1


分子量: 22556.510 Da / 分子数: 2 / 断片: Zn-binding domain (residues 1-198) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACY1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21
参照: UniProt: Q03154, N-acyl-aliphatic-L-amino acid amidohydrolase
#2: タンパク質 Aminoacylase-1 / N-acyl-L-amino-acid amidohydrolase / ACY-1


分子量: 9792.244 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 321-408 / Mutation: T347G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACY1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21
参照: UniProt: Q03154, N-acyl-aliphatic-L-amino acid amidohydrolase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 667 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG8000, (NH4)2SO4, CoCl2, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15-8 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.5
320 %(w/v)PEG80001reservoir
40.2 Mammonium sulfate1reservoir
52 mM1reservoirCoCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.005685 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月20日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.005685 Å / 相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 158345 / % possible obs: 95.8 % / Num. measured all: 529534 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 1.55 Å / % possible obs: 81.9 % / Rmerge(I) obs: 0.344

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.08精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4→33.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 0.787 / SU ML: 0.031 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17208 1037 1 %RANDOM
Rwork0.1326 ---
all0.133 102135 --
obs0.13299 102135 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.204 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→33.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4446 0 14 667 5127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0214608
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.891.9366253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1865551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg11.2515700
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2670
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.22145
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2430
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3680.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.30.235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9271.52793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7224519
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.61631815
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1134.51734
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.85924608
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.6552667
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.73324460
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.321 67
Rwork0.23 6373
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.172 / Rfactor Rwork: 0.133
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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