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- PDB-1q7g: Homoserine Dehydrogenase in complex with suicide inhibitor comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q7g
タイトルHomoserine Dehydrogenase in complex with suicide inhibitor complex NAD-5-hydroxy-4-Oxonorvaline
要素Homoserine dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate family amino acid biosynthetic process / homoserine dehydrogenase / homoserine dehydrogenase activity / homoserine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / methionine biosynthetic process / NAD+ binding / NADP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional aspartokinase/homoserine dehydrogenase I / Homoserine dehydrogenase lacking ACT domain / Homoserine dehydrogenase, conserved site / Homoserine dehydrogenase signature. / Homoserine dehydrogenase, catalytic / Homoserine dehydrogenase / Aspartate/homoserine dehydrogenase, NAD-binding / Homoserine dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Bifunctional aspartokinase/homoserine dehydrogenase I / Homoserine dehydrogenase lacking ACT domain / Homoserine dehydrogenase, conserved site / Homoserine dehydrogenase signature. / Homoserine dehydrogenase, catalytic / Homoserine dehydrogenase / Aspartate/homoserine dehydrogenase, NAD-binding / Homoserine dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NHO / Homoserine dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Jacques, S.L. / Mirza, I.A. / Ejim, L. / Koteva, K. / Hughes, D.W. / Green, K. / Kinach, R. / Honek, J.F. / Lai, H.K. / Berghuis, A.M. / Wright, G.D.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2003
タイトル: Enzyme assisted suicide: Molecular basis for the antifungal activity of 5-hydroxy-4-oxonorvaline by potent inhibition of homoserine dehydrogenase
著者: Jacques, S.L. / Mirza, I.A. / Ejim, L. / Koteva, K. / Hughes, D.W. / Green, K. / Kinach, R. / Honek, J.F. / Lai, H.K. / Berghuis, A.M. / Wright, G.D.
履歴
登録2003年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN Two possible adducts were constructed differing in chirality at the HON C5 position and ...HETEROGEN Two possible adducts were constructed differing in chirality at the HON C5 position and modeled into the active site. Subsequent electron density maps and monitoring of Rfree did not indicate a convincing preference for either configuration, and thus the current model describes the chirality of the HON C5 to be 50% S and 50% R.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine dehydrogenase
B: Homoserine dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9455
ポリマ－77,0902
非ポリマー8563
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area29080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.863, 80.863, 248.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Homoserine dehydrogenase / HDH


分子量: 38544.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HOM6, YJR139C OR J2132 / プラスミド: pet22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31116, homoserine dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-NHO / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE-5-HYDROXY-4-OXONORVALINE


分子量: 809.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H35N8O18P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: Sodium Acetate, Ammonium Sulfate, pH 4.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: DeLaBarre, B., (1998) Acta Crystallogr., Sect.D, 54, 413.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12.2 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.4
310 mg/mlprotein1drop
410 mMTris-HCl1dropor 10 mM HEPES
520 mM1dropCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 218 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.0722 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0722 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→99 Å / Num. all: 24854 / Num. obs: 24854 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.257 / % possible all: 72
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72 % / Mean I/σ(I) obs: 4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EBF

1ebf


解像度: 2.6→40.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 125946.93 / Data cutoff high rms absF: 125946.93 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 2356 9.8 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.247 24083 91.8 %-
all-24083 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.9335 Å2 / ksol: 0.389643 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.93 Å20 Å20 Å2
2--6.93 Å20 Å2
3----13.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→40.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5420 0 110 41 5571
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.62.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 275 9.7 %
Rwork0.321 2550 -
obs--66.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Rfactor Rfree: 0.295 / Rfactor Rwork: 0.232
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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