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- PDB-1q6t: THE STRUCTURE OF PHOSPHOTYROSINE PHOSPHATASE 1B IN COMPLEX WITH C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q6t
タイトルTHE STRUCTURE OF PHOSPHOTYROSINE PHOSPHATASE 1B IN COMPLEX WITH COMPOUND 11
要素Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / PHOSPHATASE / SECONDARY BINDING SITE / SELECTIVITY
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of signal transduction / cellular response to unfolded protein / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / endoplasmic reticulum unfolded protein response / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-600 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Scapin, G. / Patel, S.B. / Becker, J.W. / Wang, Q. / Desponts, C. / Waddleton, D. / Skorey, K. / Cromlish, W. / Bayly, C. / Therien, M. ...Scapin, G. / Patel, S.B. / Becker, J.W. / Wang, Q. / Desponts, C. / Waddleton, D. / Skorey, K. / Cromlish, W. / Bayly, C. / Therien, M. / Gauthier, J.Y. / Li, C.S. / Lau, C.K. / Ramachandran, C. / Kennedy, B.P. / Asante-Appiah, E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: The Structural Basis for the Selectivity of Benzotriazole Inhibitors of Ptp1B
著者: Scapin, G. / Patel, S.B. / Becker, J.W. / Wang, Q. / Desponts, C. / Waddleton, D. / Skorey, K. / Cromlish, W. / Bayly, C. / Therien, M. / Gauthier, J.Y. / Li, C.S. / Lau, C.K. / Ramachandran, ...著者: Scapin, G. / Patel, S.B. / Becker, J.W. / Wang, Q. / Desponts, C. / Waddleton, D. / Skorey, K. / Cromlish, W. / Bayly, C. / Therien, M. / Gauthier, J.Y. / Li, C.S. / Lau, C.K. / Ramachandran, C. / Kennedy, B.P. / Asante-Appiah, E.
履歴
登録2003年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
B: Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1786
ポリマ－72,4762
非ポリマー1,7024
水3,693205
1
A: Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0893
ポリマ－36,2381
非ポリマー8512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0893
ポリマ－36,2381
非ポリマー8512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.029, 87.828, 138.926
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 36238.172 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1 OR PTP1B / プラスミド: pFLAG-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-600 / 6-[4-((2S)-2-(1H-1,2,3-BENZOTRIAZOL-1-YL)-3-{4-[DIFLUORO(PHOSPHONO)METHYL]PHENYL}-2-PHENYLPROPYL)PHENYL]-2-[(1S)-1-METHOXY-3-METHYLBUTYL]QUINOLIN-8-YLPHOSPHONIC ACID


分子量: 826.761 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C43H42F2N4O7P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, MGCL2, HEPES, pH 7.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
35 mMDMH1drop
40.2 mMEDTA1drop
525 mM1droppH7.6NaCl
612-18 %PEG40001reservoir
7200 mM1reservoirMgCl2
8100 mMHEPES1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月7日
放射モノクロメーター: NA / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→28 Å / Num. obs: 48228 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 38.8 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 5.92 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 28 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.4 Å / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.9 % / Num. unique obs: 7902 / Rmerge(I) obs: 0.324 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-GENデータスケーリング
X-GENデータ削減
CNX精密化
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1Q6S

1q6s


解像度: 2.3→12 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 2375 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all-48164 --
obs-46901 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASK / Bsol: 48.73 Å2 / ksol: 0.386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.078 Å20 Å20 Å2
2--0.824 Å20 Å2
3----5.902 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4695 0 118 205 5018
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.836
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.452.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 210 3.2 %
Rwork0.268 4167 -
obs--90.7 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 12 Å / Num. reflection Rfree: 4167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.836

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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