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万見
- PDB-1q5t: Gln48 PLA2 separated from Vipoxin from the venom of Vipera ammody... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q5t
タイトルGln48 PLA2 separated from Vipoxin from the venom of Vipera ammodytes meridionalis.
要素Phospholipase A2 inhibitor
キーワードTOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid metabolic process / phospholipid binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Acidic phospholipase A2 homolog vipoxin A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Vipera ammodytes meridionalis (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Georgieva, D.N. / Perbandt, M. / Rypniewski, W. / Hristov, K. / Genov, N. / Betzel, C.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: The X-ray structure of a snake venom Gln48 phospholipase A2 at 1.9A resolution reveals anion-binding sites.
著者: Georgieva, D.N. / Perbandt, M. / Rypniewski, W. / Hristov, K. / Genov, N. / Betzel, C.
履歴
登録2003年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The sequence conflicts may be due to a different interpretation of experimental data ...SEQUENCE The sequence conflicts may be due to a different interpretation of experimental data and/or evolutionary gene mutations.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2 inhibitor
B: Phospholipase A2 inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6806
ポリマ－27,2962
非ポリマー3844
水6,053336
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area11080 Å2
手法PISA
2
A: Phospholipase A2 inhibitor
B: Phospholipase A2 inhibitor
ヘテロ分子

A: Phospholipase A2 inhibitor
B: Phospholipase A2 inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,36112
ポリマ－54,5924
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area8800 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area20950 Å2
手法PISA
3
A: Phospholipase A2 inhibitor
B: Phospholipase A2 inhibitor
ヘテロ分子

A: Phospholipase A2 inhibitor
B: Phospholipase A2 inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,36112
ポリマ－54,5924
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z+1/21
Buried area8830 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area20930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.948, 58.948, 139.119
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-542-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2 inhibitor / Vipoxin toxic component / Vipoxin A chain / Inh


分子量: 13648.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Vipera ammodytes meridionalis (ヘビ) / Secretion: venom / 生物種: Vipera ammodytes / 株: meridionalis / 参照: UniProt: P04084
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 336 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.43 %

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 20703

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.1.24 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 3.98 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25384 956 5.1 %RANDOM
Rwork0.18542 ---
all0.18899 ---
obs0.18899 17790 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.598 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å20 Å20 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3---1.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1894 0 20 336 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0211962
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.091.9482662
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2545242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021547
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.21102
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1930.2247
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2530.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2440.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1451.51200
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.96221903
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3153762
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0174.5759
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.948 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.385 64
Rwork0.391 1230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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