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- PDB-1q3l: Chromodomain Of HP1 Complexed With Histone H3 Tail Containing mon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q3l
タイトルChromodomain Of HP1 Complexed With Histone H3 Tail Containing monomethyllysine 9.
要素
  • Heterochromatin protein 1
  • Histone H3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / chromodomain / HP1 / chromatin / methyllysine / monomethyllysine / histone / H3
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to euchromatin / positive regulation of FACT complex assembly / polytene chromosome chromocenter / siRNA-mediated heterochromatin formation / chromatin organization => GO:0006325 / polytene chromosome puff / satellite DNA binding / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / polytene chromosome / chromocenter ...protein localization to euchromatin / positive regulation of FACT complex assembly / polytene chromosome chromocenter / siRNA-mediated heterochromatin formation / chromatin organization => GO:0006325 / polytene chromosome puff / satellite DNA binding / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / polytene chromosome / chromocenter / rDNA binding / condensed chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin formation / DNA replication-dependent chromatin assembly / regulation of protein localization to chromatin / RNA polymerase binding / nuclear chromosome / : / pericentric heterochromatin / RNA polymerase II C-terminal domain binding / chromosome, centromeric region / chromosome organization / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / condensed chromosome / Hsp70 protein binding / telomere organization / telomere maintenance / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / mitotic cell cycle / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / chromosome / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / protein-macromolecule adaptor activity / histone binding / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterochromatin protein 1 / Histone H3.1 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Jacobs, S.A. / Khorasanizadeh, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Chromodomain Of HP1 Complexed With Histone H3 Tail Containing monomethyllysine 9
著者: Jacobs, S.A. / Khorasanizadeh, S.
履歴
登録2003年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterochromatin protein 1
P: Histone H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3282
ポリマ－10,3282
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area4120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.809, 76.828, 75.625
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-82-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heterochromatin protein 1 / HP1 / Nonhistone chromosomal protein C1A9 antigen


分子量: 8586.468 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 17-76 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: SU(VAR)205 OR HP1 OR CG8409 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05205
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1741.990 Da / 分子数: 1 / 断片: tail residues 1-16 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide is chemically synthesized. The sequence is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P16106, UniProt: P68431*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.26 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: Ammonium Sulfate, MES, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9208 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9208 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→38.35 Å / Num. all: 10752 / Num. obs: 10752 / % possible obs: 0.9057 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.37 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 52.9
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 20.5 / Num. unique all: 1211 / Rsym value: 0.143 / % possible all: 0.988

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KNA

1kna


解像度: 1.64→38.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 1.174 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24091 537 4.8 %RANDOM
Rwork0.22218 ---
all0.22315 10752 --
obs0.22315 10752 90.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.511 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.46 Å20 Å20 Å2
2---1.05 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→38.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数498 0 0 95 593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.021509
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02442
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8981.958683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.24131033
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.727556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.4310.268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02108
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.260.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1130.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2640.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2680.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2061.5290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1242466
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0193219
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8714.5217
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.682 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 40 -
Rwork0.13 874 -
obs-1211 0.988 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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