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万見
- PDB-1q1k: Structure of ATP-phosphoribosyltransferase from E. coli complexed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q1k
タイトルStructure of ATP-phosphoribosyltransferase from E. coli complexed with PR-ATP
要素ATP phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / histidine biosynthesis / PRPP binding / PR-ATP inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORIBOSYL ATP / L(+)-TARTARIC ACID / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lohkamp, B. / McDermott, G. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The structure of Escherichia coli ATP-phosphoribosyltransferase: identification of substrate binding sites and mode of AMP inhibition
著者: Lohkamp, B. / McDermott, G. / Campbell, S.A. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
履歴
登録2003年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年5月3日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Remark 600HETEROGEN The ligand PRT is a fragment of Phosphoribosyl ATP with the ribose and triphosphate ...HETEROGEN The ligand PRT is a fragment of Phosphoribosyl ATP with the ribose and triphosphate either disordered or cleaved within the crystal. The authors modelled the ribose and triphosphate with zero occupancy.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4284
ポリマ－33,4091
非ポリマー1,0193
水00
1
A: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,56924
ポリマ－200,4526
非ポリマー6,11718
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_545y+1/3,x-1/3,-z+2/31
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
Buried area28510 Å2
ΔGint-165 kcal/mol
Surface area72260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.100, 132.100, 113.379
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The biological assembly is a hexamer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -y, x-y, z; -x+y, -x, z; 1/3+y, 2/3+x, 2/3-z; 1/3+x-y, 2/3-y, 2/3-z and 1/3-x, 2/3-x+y, 2/3-z.

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要素

#1: タンパク質 ATP phosphoribosyltransferase


分子量: 33408.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HISG / プラスミド: pTB361 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B824(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P60757, ATP phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PRT / PHOSPHORIBOSYL ATP / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[6-azanylidene-1-[(2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(phosphonooxymethyl)oxolan-2-yl]purin-9-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate


分子量: 719.276 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H25N5O20P4
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: sodium tartrate, magnesium chloride, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.86 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.86 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 8521 / Num. obs: 8521 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.9→3.02 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.581 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H3D

1h3d


解像度: 2.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 17.014 / SU ML: 0.317 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.435 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27243 687 8.1 %RANDOM
Rwork0.20967 ---
all0.21454 8521 --
obs0.21454 7834 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.098 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.04 Å21.52 Å20 Å2
2--3.04 Å20 Å2
3----4.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2187 0 64 0 2251
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0212255
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0182.013049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8075286
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021639
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2640.21000
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2420.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2570.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7361.51429
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42422282
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2553826
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8424.5767
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.556 60
Rwork0.342 555
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8823-1.17622.31025.2731-0.02445.98590.1142-0.4007-0.59760.60060.27390.2980.81430.3694-0.38810.15720.1577-0.00520.3670.01870.275341.561928.942955.2993
22.6445-1.0763-2.22612.80611.3148.20260.1089-0.01510.4922-0.23910.4939-0.3377-1.01380.3868-0.60280.1483-0.07960.11120.2518-0.06910.396736.687155.423544.9857
39.7782-3.41110.148917.1269-1.22785.69360.57-0.89530.87371.2122-0.07790.9288-0.37290.0358-0.49210.5444-0.19030.260.8776-0.04480.126857.971847.634579.145
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 1025 - 102
2X-RAY DIFFRACTION1AA192 - 225192 - 225
3X-RAY DIFFRACTION1AC - D410 - 4111
4X-RAY DIFFRACTION2AA103 - 191103 - 191
5X-RAY DIFFRACTION2AB5001
6X-RAY DIFFRACTION3AA226 - 299226 - 299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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