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- PDB-1pyt: TERNARY COMPLEX OF PROCARBOXYPEPTIDASE A, PROPROTEINASE E, AND CH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pyt
タイトルTERNARY COMPLEX OF PROCARBOXYPEPTIDASE A, PROPROTEINASE E, AND CHYMOTRYPSINOGEN C
要素
  • (PROCARBOXYPEPTIDASE ...) x 2
  • CHYMOTRYPSINOGEN C
  • PROPROTEINASE E
キーワードTERNARY COMPLEX (ZYMOGEN) / SERINE PROTEINASE / C-TERMINAL PEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin C / carboxypeptidase A / leukotriene metabolic process / metallocarboxypeptidase activity / digestion / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Metallocarboxypeptidase-like / Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A ...Metallocarboxypeptidase-like / Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / : / Zn peptidases / Aminopeptidase / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Alpha-Beta Plaits / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxypeptidase A1 / Proproteinase E / Chymotrypsin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Gomis-Ruth, F.X. / Gomez, M. / Bode, W. / Huber, R. / Aviles, F.X.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1995
タイトル: The three-dimensional structure of the native ternary complex of bovine pancreatic procarboxypeptidase A with proproteinase E and chymotrypsinogen C.
著者: Gomis-Ruth, F.X. / Gomez, M. / Bode, W. / Huber, R. / Aviles, F.X.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Procarboxypeptidase A-S6 : Detailed Structure Analysis of the Constituting Subunits and Implications for Their Activation
著者: Gomis-Ruth, F.X. / Gomez, M. / Vendrell, J. / Ventura, S. / Bode, W. / Huber, R. / Aviles, F.X.
履歴
登録1995年6月21日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROCARBOXYPEPTIDASE A
B: PROCARBOXYPEPTIDASE A
C: PROPROTEINASE E
D: CHYMOTRYPSINOGEN C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,4236
ポリマ－100,3174
非ポリマー1052
水6,864381
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)188.500, 188.500, 82.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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PROCARBOXYPEPTIDASE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROCARBOXYPEPTIDASE A


分子量: 10801.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00730, carboxypeptidase A
#2: タンパク質 PROCARBOXYPEPTIDASE A


分子量: 34793.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00730, carboxypeptidase A

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タンパク質 , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 PROPROTEINASE E


分子量: 27336.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P05805
#4: タンパク質 CHYMOTRYPSINOGEN C / TC / PCPA-TC


分子量: 27385.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: Q7M3E1*PLUS

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非ポリマー , 3種, 383分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE ACTIVATION PEPTIDE (UP TO ARG 715) OF CTGC IS TWO RESIDUES SHORTER (701-712+715) THAN THE ...THE ACTIVATION PEPTIDE (UP TO ARG 715) OF CTGC IS TWO RESIDUES SHORTER (701-712+715) THAN THE CORRESPONDING PART IN CTGA, THE ACTIVATION PEPTIDE OF BPE IS 4 RESIDUES SHORTER AND STARTS AT COUNT 405 (405 - 415).
配列の詳細FOR RATIONALITY REASONS AND IN ORDER TO PRESERVE THE CHYMOTRYPSINOGEN A (CTGA) NUMBERING FOR BOTH ...FOR RATIONALITY REASONS AND IN ORDER TO PRESERVE THE CHYMOTRYPSINOGEN A (CTGA) NUMBERING FOR BOTH SERINE PROPROTEINASES, 400 COUNTS AND THE CHAIN IDENTIFIER C HAVE BEEN ADDED TO THE (EQUIVALENT) RESIDUES OF PROPROTEINASE E (BPE) AND 700 PLUS THE CHAIN IDENTIFIER D HAVE BEEN ADDED TO THE CHYMOTRYPSINOGEN C (CTGC) RESIDUES. THEREFORE, THE CATALYTIC TRIAD SER 195, ASP 102, AND HIS 57 OF CHYMOTRYPSINOGEN A IS EQUIVALENT TO SER C 595, ASP C 502, AND HIS C 457 OF BPE AND SER D 895, ASP D 802, AND HIS D 757 OF CTGC. THE PROCARBOXYPEPTIDASE A(PCPA) NUMBERING HAS BEEN TAKEN FROM PDB ENTRY 1PCA (GUASCH ET AL., 1992), THAT IS, THE RESIDUES FROM THE PCPA ACTIVATION PEPTIDE HAVE BEEN LABELED A 4 TO A 99 (WITH A TWO RESIDUE INSERTION AT POSITIONS 34B AND 34C, AND A 4-RESIDUE DELETION [A 43 - A 46]).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.24 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.1 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 M1dropCaCl2
20.05 MHEPES1drop
315 %(v/v)PEG4001drop
415 mg/mlprotein1drop
50.1 M1reservoirCaCl2
60.05 MHEPES1reservoir
715 %(v/v)PEG4001reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. obs: 39633 / % possible obs: 87.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / Rmerge(I) obs: 0.078

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.35→6 Å
詳細: NO PROPER DENSITY WAS OBSERVED FOR SEGMENTS 712 - 716, 846 - 847, AND 888 - 889 OF CTGC. THESE 16 RESIDUES AND SOME SURFACE-LOCATED SIDE-CHAINS (709, 710, 711, 770, 810, 848, 892, 943) HAVE ...詳細: NO PROPER DENSITY WAS OBSERVED FOR SEGMENTS 712 - 716, 846 - 847, AND 888 - 889 OF CTGC. THESE 16 RESIDUES AND SOME SURFACE-LOCATED SIDE-CHAINS (709, 710, 711, 770, 810, 848, 892, 943) HAVE BEEN TENTATIVELY TRACED IN ORDER TO PRESERVE CHAIN CONTINUITY AND SET TO ZERO OCCUPANCY (B = 20.0). NO PROPER DENSITY WAS OBSERVED FOR SEGMENT 405 - 409 OF BPE. THIS SEGMENT HAS NOT BEEN TRACED NOR INCLUDED IN THIS MODEL.
Rfactor反射数
Rfree0.283 -
Rwork0.192 -
obs0.192 30541
原子変位パラメータBiso mean: 45.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7028 0 2 381 7411
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.822
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る