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- PDB-1pyd: CATALYTIC CENTERS IN THE THIAMIN DIPHOSPHATE DEPENDENT ENZYME PYR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pyd
タイトルCATALYTIC CENTERS IN THE THIAMIN DIPHOSPHATE DEPENDENT ENZYME PYRUVATE DECARBOXYLASE AT 2.4 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PYRUVATE DECARBOXYLASE
キーワードLYASE(CARBON-CARBON)
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylpyruvate decarboxylase / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase / phenylpyruvate decarboxylase activity / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase activity / indolepyruvate decarboxylase / glycolytic fermentation to ethanol / indolepyruvate decarboxylase activity / aromatic amino acid family catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / pyruvate decarboxylase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; カルボキシル基の付加脱離 ...phenylpyruvate decarboxylase / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase / phenylpyruvate decarboxylase activity / branched-chain-2-oxoacid decarboxylase activity / indolepyruvate decarboxylase / glycolytic fermentation to ethanol / indolepyruvate decarboxylase activity / aromatic amino acid family catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / pyruvate decarboxylase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; カルボキシル基の付加脱離 / branched-chain amino acid catabolic process / L-tryptophan catabolic process / L-phenylalanine catabolic process / thiamine pyrophosphate binding / pyruvate metabolic process / magnesium ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / : / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding ...: / Thiamine pyrophosphate (TPP)-dependent enzyme / : / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / TPP-binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIAMINE DIPHOSPHATE / Pyruvate decarboxylase isozyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Furey, W. / Dyda, F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Catalytic centers in the thiamin diphosphate dependent enzyme pyruvate decarboxylase at 2.4-A resolution.
著者: Dyda, F. / Furey, W. / Swaminathan, S. / Sax, M. / Farrenkopf, B. / Jordan, F.
#1: ジャーナル: Biochemistry and Physiology of Thiamin Diphosphate Enzymes
年: 1991
タイトル: Multiple Crystal Forms of Brewers' Yeast Pyruvate Decarboxylase: Characterization and Preliminary Crystallographic Analysis
著者: Dyda, F. / Furey, W. / Swaminathan, S. / Sax, M. / Jordan, F. / Farrenkopf, B.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Preliminary Crystallographic Data for the Thiamin Diphosphate-Dependent Enzyme Pyruvate Decarboxylase from Brewers' Yeast
著者: Dyda, F. / Furey, W. / Swaminathan, S. / Sax, M. / Farrenkopf, B. / Jordan, F.
履歴
登録1993年3月23日処理サイト: BNL
改定 1.01994年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 2.02021年8月4日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRUVATE DECARBOXYLASE
B: PYRUVATE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6446
ポリマ－121,7452
非ポリマー8994
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7500 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area36850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.950, 74.670, 119.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.91229, -0.04516, -0.40704), (-0.04516, -0.97675, 0.20958), (-0.40704, 0.20958, 0.88904)
ベクター: 2.164, -1.492, 0.632)
詳細THE UNIT CELL CONTAINS TWO TETRAMERS, WITH ONE DIMER IN THE ASYMMETRIC UNIT. IN TERMS OF THE CRYSTAL AXES, THE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT (CHAINS *A* AND *B*) ARE RELATED BY A NONCRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS INCLINED BY 83.31 DEGREES TO THE B AXIS, AND WHOSE PROJECTION ON THE AC PLANE MAKES ANGLES OF 102.16 DEGREES WITH THE A AXIS AND 14.23 DEGREES WITH THE C AXIS. THIS TRANSFORMATION IS PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW. THE COMPLETE TETRAMER IS FORMED BY THE SUBMITTED DIMER AND ITS CRYSTALLOGRAPHICALLY RELATED MATE OBTAINED BY TWO-FOLD ROTATION ABOUT THE B AXIS. THE NONCRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS DOES NOT INTERSECT THE B AXIS, AS ITS CLOSEST APPROACH IS OFFSET BY 1.352 ANGSTROMS. THE TETRAMER THUS HAS ONLY APPROXIMATE 222 SYMMETRY, AS IT MUST INTERSECT THE B AXIS AND BE INCLINED TO IT BY 90 DEGREES FOR EXACT 222 SYMMETRY.

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要素

#1: タンパク質 PYRUVATE DECARBOXYLASE


分子量: 60872.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P06169, pyruvate decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / チアミンピロりん酸


分子量: 425.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CATALYTIC CENTERS ARE LOCATED AT THE INTERFACE BETWEEN MONOMERS WITHIN EACH DIMER, WITH TWO ...THE CATALYTIC CENTERS ARE LOCATED AT THE INTERFACE BETWEEN MONOMERS WITHIN EACH DIMER, WITH TWO SITES PER DIMER AND FOUR PER TETRAMER.
配列の詳細SINCE THE SEQUENCE FOR PDC FROM SACCHAROMYCES UVARUM IS NOT KNOWN, THE MODEL WAS BUILT ASSUMING THE ...SINCE THE SEQUENCE FOR PDC FROM SACCHAROMYCES UVARUM IS NOT KNOWN, THE MODEL WAS BUILT ASSUMING THE HOMOLOGOUS SACCHAROMYCES CEREVISIAE PDC1 SEQUENCE WAS APPROPRIATE. THE CEREVISIAE SEQUENCE INDEED FIT THE ELECTRON DENSITY EXTREMELY WELL, AND ONLY TWO DIFFERENCES ARE REFLECTED IN THE DEPOSITED COORDINATES: ARG 55 - ALA 55 AND VAL 538 - ILE 538. THE CEREVISIAE SEQUENCE USED WAS REPORTED EARLIER BY HOHMANN, EG "STRUCTURE AND EXPRESSION OF YEAST PYRUVATE DECARBOXYLASE STRUCTURAL GENES", HOHMANN, S. (1991) IN BIOCHEMISTRY AND PHYSIOLOGY OF THIAMIN DIPHOSPHATE ENZYMES" (BISSWANGER, H. & ULLRICH, J., EDS.) PP106 - 114, VCH PUBLISHERS, NEW YORK.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.3 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlpyruvate decarboxylase1drop
210 %(w/v)PEG80001dropprecipitant
30.02 Mcitric acid1dropor sodium citrate
40.002 Mthiamin diphosphate1drop
50.002 M1dropMgCl2
60.001 Mdithiothreitol1drop

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Num. obs: 40681 / % possible obs: 92 % / Num. measured all: 192609 / Rmerge(I) obs: 0.069

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
GPRLSA精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.197 / Rfactor obs: 0.197 / 最高解像度: 2.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8260 0 54 2 8316
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / σ(I): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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