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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pxc | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURES OF MUTANT PSEUDOMONAS AERUGINOSA P-HYDROXYBENZOATE HYDROXYLASE: THE TYR201PHE, TYR385PHE, AND ASN300ASP VARIANTS | ||||||
![]() | P-HYDROXYBENZOATE HYDROXYLASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() 4-hydroxybenzoate 3-monooxygenase (NADPH) activity / 4-hydroxybenzoate 3-monooxygenase / 4-hydroxybenzoate 3-monooxygenase activity / benzoate catabolic process via hydroxylation / FAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / oxidoreductase activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Lah, M.S. / Palfey, B.A. / Schreuder, H.A. / Ludwig, M.L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of mutant Pseudomonas aeruginosa p-hydroxybenzoate hydroxylases: the Tyr201Phe, Tyr385Phe, and Asn300Asp variants. 著者: Lah, M.S. / Palfey, B.A. / Schreuder, H.A. / Ludwig, M.L. #1: ![]() タイトル: Changes in the Catalytic Properties of P-Hydroxybenzoate Hydroxylase Caused by the Mutation Asn300Asp 著者: Palfey, B.A. / Entsch, B. / Ballou, D.P. / Massey, V. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 96.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 73.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 471 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 479.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 275 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44366.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-FAD / |
#3: 化合物 | ChemComp-PHB / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.96 % | |||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: other | |||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 26888 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 11.4 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.0677 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.1→40 Å / σ(F): 0 詳細: ASSIGNMENTS OF SECONDARY STRUCTURE ARE BASED ON DSSP OUTPUT (KABSCH AND SANDER, 1983). THE HYDROGEN BOND DISTANCE CUTOFF USED FOR THE TURNS IS 3.5 ANGSTROMS. THE CA(X) TO CA(X+4) DISTANCE IS ...詳細: ASSIGNMENTS OF SECONDARY STRUCTURE ARE BASED ON DSSP OUTPUT (KABSCH AND SANDER, 1983). THE HYDROGEN BOND DISTANCE CUTOFF USED FOR THE TURNS IS 3.5 ANGSTROMS. THE CA(X) TO CA(X+4) DISTANCE IS LESS THAN 6.0 ANGSTROMS. THE ANGLES ARE FROM ROBSON AND GARNIER (1986) 'INTRODUCTION TO PROTEINS AND PROTEIN ENGINEERING', ELSEVIER, AMSTERDAM. TYPE PHI2 PSI2 PHI3 PSI3 I -75(+-65) -30(+-40) -90(+-40) -15 TO 40 II -60(+-40) 120(+-40) 90(+-40) 0(+-40) III -75(+-65) -30(+-40) -60(+-40) -15 TO -70 I(PRIME) 75(+-65) 30(+-40) 90(+-40) -40 TO 15 II(PRIME) 60(+-40) -120(+-40) -90(+-40) 0(+-40) III(PRIME) 75(+-65) 30(+-40) 60(+-40) 15 TO 70
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→40 Å
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拘束条件 |
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