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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pwe | ||||||
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タイトル | Rat Liver L-Serine Dehydratase Apo Enzyme | ||||||
![]() | L-serine dehydratase | ||||||
![]() | LYASE / RAT LIVER / L-SERINE DEHYDRATASE / APO ENZYME | ||||||
機能・相同性 | ![]() Threonine catabolism / threonine ammonia-lyase / threonine deaminase activity / L-serine ammonia-lyase / L-serine ammonia-lyase activity / threonine catabolic process / pyruvate biosynthetic process / L-serine catabolic process / isoleucine biosynthetic process / response to cobalamin ...Threonine catabolism / threonine ammonia-lyase / threonine deaminase activity / L-serine ammonia-lyase / L-serine ammonia-lyase activity / threonine catabolic process / pyruvate biosynthetic process / L-serine catabolic process / isoleucine biosynthetic process / response to cobalamin / response to amino acid / response to nutrient levels / gluconeogenesis / lipid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex assembly / protein homodimerization activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yamada, T. / Komoto, J. / Takata, Y. / Ogawa, H. / Takusagawa, F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of serine dehydratase from rat liver. 著者: Yamada, T. / Komoto, J. / Takata, Y. / Ogawa, H. / Pitot, H.C. / Takusagawa, F. | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4, 5, 6 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH ...BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4, 5, 6 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 6 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE AUTHORS STATE THAT CHAINS AB, CD, EF FORM HOMODIMERS IN TERMS OF STRUCTURE. HOWEVER, SINCE THE ACTIVE SITE IN ONE SUBUNIT IS INDEPENDENT FROM THE OTHER SUBUNIT, THE ENZYMATIC REACTION PROCEEDS MONOMERICALLY. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 340 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 280.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 402.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 457.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 61.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34506.129 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.7 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 26 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年8月19日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→100 Å / Num. all: 617721 / Num. obs: 617721 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 2655.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 727.4 / Num. unique all: 4286 / Rsym value: 0.261 / % possible all: 77.5 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 35 Å / Num. obs: 22269 / Num. measured all: 617721 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
反射 シェル | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.139 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 11.7739 Å2 / ksol: 0.316064 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.2 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→23.52 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 23.6 Å / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.33 / Rfactor Rwork: 0.31 |