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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pqn | ||||||
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タイトル | dominant negative human hDim1 (hDim1 1-128) | ||||||
要素 | Spliceosomal U5 snRNP-specific 15 kDa protein | ||||||
キーワード | CELL CYCLE / dim1 / dominant negative / pre-mRNA splicing / snRNP / U5-15k SPLICEOSOMAL PROTEIN / THIOREDOXIN / TRANSCRIPTION / cleavage | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / U5 snRNP / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / cell cycle ...RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / U5 snRNP / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / cell cycle / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
Model type details | minimized average | ||||||
データ登録者 | Zhang, Y.Z. / Cheng, H. / Gould, K.L. / Golemis, E.A. / Roder, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003 タイトル: Structure, stability and function of hDim1 investigated by NMR, circular dichroism and mutational analysis 著者: Zhang, Y.Z. / Cheng, H. / Gould, K.L. / Golemis, E.A. / Roder, H. #1: ジャーナル: Physiol.Genomics / 年: 1999 タイトル: The evolutionarily conserved Dim1 protein defines a novel branch of the thioredoxin fold superfamily 著者: ZHANG, Y.Z. / GOULD, K.L. / DUNBRACK JR., R.L. / CHENG, H. / RODER, H. / GOLEMIS, E.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1pqn.cif.gz | 811 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1pqn.ent.gz | 675.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1pqn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1pqn_validation.pdf.gz | 342.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1pqn_full_validation.pdf.gz | 548.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1pqn_validation.xml.gz | 61.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1pqn_validation.cif.gz | 77.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/1pqn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/1pqn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14972.187 Da / 分子数: 1 / 断片: dominant negative human hDim1 / 変異: deltaC14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DIM1 / プラスミド: pET29b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P83876 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy |
-試料調製
詳細 |
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試料状態 | pH: 7.65 / 圧: ambient / 温度: 310 K | ||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz |
-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: the structures are based on a total of 1445 restraints, 1294 are NOE-derived distance constraints, 67 dihedral angle restraints,84 distance restraints from hydrogen bonds. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: minimized average structure | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |