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- PDB-1poi: CRYSTAL STRUCTURE OF GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE FROM ACID... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1poi
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE FROM ACIDAMINOCOCCUS FERMENTANS TO 2.55 ANGSTOMS RESOLUTION
要素(GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE) x 2
キーワードTRANSFERASE / COA / GLUTAMATE / PROTEIN FERMENTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


glutaconate CoA-transferase / glutaconate CoA-transferase activity / : / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #40 / Glutaconate Coenzyme A-transferase / Glutaconate Coenzyme A-transferase / Coenzyme A transferase family I / Coenzyme A transferase / Coenzyme A transferase / NagB/RpiA transferase-like / Defensin A-like / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Glutaconate CoA-transferase subunit A / Glutaconate CoA-transferase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Acidaminococcus fermentans (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jacob, U. / Mack, M. / Clausen, T. / Huber, R. / Buckel, W. / Messerschmidt, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Glutaconate CoA-transferase from Acidaminococcus fermentans: the crystal structure reveals homology with other CoA-transferases.
著者: Jacob, U. / Mack, M. / Clausen, T. / Huber, R. / Buckel, W. / Messerschmidt, A.
履歴
登録1997年1月24日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
B: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
C: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
D: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,9775
ポリマ－127,9144
非ポリマー641
水7,891438
1
A: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
B: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
C: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
D: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
B: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
C: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
D: GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,95410
ポリマ－255,8278
非ポリマー1272
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area30440 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area74220 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)145.120, 152.270, 130.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-470-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.038176, -0.000853, -0.999271), (-0.001572, -0.999999, 0.000793), (-0.99927, 0.00154, -0.038178)32.71137, 58.01692, 33.84743
2given(0.03158, -0.005887, -0.999484), (-0.000552, -0.999983, 0.005873), (-0.999501, 0.000366, -0.031583)32.7498, 58.07874, 33.80648

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要素

#1: タンパク質 GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE


分子量: 35390.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acidaminococcus fermentans (バクテリア)
細胞内の位置 (発現宿主): CYTOSOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59111
#2: タンパク質 GLUTACONATE COENZYME A-TRANSFERASE


分子量: 28566.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acidaminococcus fermentans (バクテリア)
細胞内の位置 (発現宿主): CYTOSOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59112
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 438 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: AMMONIUM SULFATE/PEG PH=5.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116 mg/mlprotein1drop
20.93 Mammonium sulfate1drop
324 mMMES1drop
40.2 mM1dropCuSO4
51 %PEG80001drop
61.65 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 MMES1reservoir
81 mM1reservoirCuSO4
95 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→7 Å / Num. obs: 37201 / % possible obs: 83 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / % possible all: 32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMV. 5.23データ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→7 Å / Rfactor Rwork: 0.19 / Rfactor obs: 0.19 / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 0
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8994 0 1 438 9433
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 37201 / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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