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- PDB-1pne: CRYSTALLIZATION AND STRUCTURE DETERMINATION OF BOVINE PROFILIN AT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pne
タイトルCRYSTALLIZATION AND STRUCTURE DETERMINATION OF BOVINE PROFILIN AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PROFILIN
キーワードACTIN BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


PCP/CE pathway / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of actin filament bundle assembly / regulation of actin filament polymerization / actin binding / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / : / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase ...Profilin1/2/3, vertebrate / : / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cedergren-Zeppezauer, E.S. / Goonesekere, N.C.W. / Rozycki, M.D. / Myslik, J.C. / Dauter, Z. / Lindberg, U. / Schutt, C.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and structure determination of bovine profilin at 2.0 A resolution.
著者: Cedergren-Zeppezauer, E.S. / Goonesekere, N.C. / Rozycki, M.D. / Myslik, J.C. / Dauter, Z. / Lindberg, U. / Schutt, C.E.
#1: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Structural Aspects of Actin-Binding Proteins
著者: Rozycki, M.D. / Myslik, J.C. / Schutt, C.E. / Lindberg, U.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: The Structure of Crystalline Profilin-Beta-Actin
著者: Schutt, C.E. / Myslik, J.C. / Rozycki, M.D. / Goonesekere, N.C.W. / Lindberg, U.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1993
タイトル: Mutagenesis of Human Profilin Locates its Poly(L-Proline)-Binding Site to a Hydrophobic Patch of Aromatic Amino Acids
著者: Bjorkegren, C. / Rozycki, M. / Schutt, C.E. / Lindberg, U. / Karlsson, R.
履歴
登録1995年5月5日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
Remark 700SHEET PROFILIN IS DESCRIBED IN JRNL REFERENCE AS HAVING A 6-MEMBERED BETA-SHEET WHICH SHARES A ...SHEET PROFILIN IS DESCRIBED IN JRNL REFERENCE AS HAVING A 6-MEMBERED BETA-SHEET WHICH SHARES A STRAND WITH A SECOND 2-MEMBERED SHEET. TO CONFORM WITH PDB GUIDELINES, THESE SHEETS ARE COMBINED INTO A SINGLE 7-MEMBERED SHEET (SP1) IN THIS FILE. STRAND NUMBERING ALSO DIFFERS FROM THE JRNL REFERENCE. RESIDUES TRP 31 AND ILE 73 ADOPT BETA-BULGE CONFORMATIONS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROFILIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9681
ポリマ－14,9681
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.150, 34.590, 52.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROFILIN


分子量: 14968.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02584
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細GAMMA-TURN AT RESIDUES 25 - 27 DOES NOT HAVE THE CANONICAL I TO I+2 HYDROGEN BOND, SINCE CARBONYL O ...GAMMA-TURN AT RESIDUES 25 - 27 DOES NOT HAVE THE CANONICAL I TO I+2 HYDROGEN BOND, SINCE CARBONYL O OF LYS 25 IS HYDROGEN BONDED TO WATER MOLECULE 27. WATER MOLECULE 27 IS BONDED TO WATER MOLECULE 28, WHICH IN TURN IS BOUND TO THE CARBONYL O OF SER 27. THE INVOLVEMENT OF WATER 28 WAS NOT DISCUSSED IN THE TEXT OR IN FIGURE 9 OF THE JRNL REFERENCE. TURN T8 IS A TYPE I TURN AS JUDGED BY PHI-PSI ANGLES FOR RESIDUES ALA 96 AND LYS 97. HOWEVER, THE NORMAL I TO I+3 HYDROGEN BOND IS NOT MADE. INSTEAD, THE CARBONYL OXYGEN OF THR 95 IS HYDROGEN BONDED TO THE PHENOLIC HYDROXYL OF TYR 24.
配列の詳細SEQUENCE IDENTIFIERS ARE NUMBERED 1 THROUGH 139 FOR STANDARD AMINO ACID RESIDUES. THE N-TERMINAL ...SEQUENCE IDENTIFIERS ARE NUMBERED 1 THROUGH 139 FOR STANDARD AMINO ACID RESIDUES. THE N-TERMINAL ACETYL GROUP IS PLACED AT THE BEGINNING OF THE SEQUENCE AS A SEPARATE RESIDUE (ACE) AND IS NUMBERED "0".

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.27 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.5 %PEG4001reservoir
22.0 Mammonium sulfate1reservoir
310 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
40.1 MHEPES1drop
514 mg/mlprofilin1drop

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データ収集

検出器日付: 1993
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 8239 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.56 % / Rmerge(I) obs: 0.066
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 29297 / Rmerge(I) obs: 0.066

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→6 Å / σ(F): 3
詳細: RESIDUES ARE INCLUDED AT THE BEGINNING OF HELICES IF THEY PARTICIPATE IN HYDROGEN BONDING AND ARE "PARTIALLY" HELICAL, EVEN IF THE ENTIRE RESIDUE DOES NOT FIT HELICAL CRITERIA.
Rfactor反射数
Rwork0.165 -
obs0.165 7898
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1047 0 0 127 1174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.99
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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