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- PDB-1piu: OXIDIZED RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2-D84E MUTANT CONTAINING OXO-B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1piu
タイトルOXIDIZED RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2-D84E MUTANT CONTAINING OXO-BRIDGED DIFERRIC CLUSTER
要素Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 beta chain
キーワードOXIDOREDUCTASE / four-helix bundle / oxo-bridged diferric cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / iron ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase small subunit, acitve site / Ribonucleotide reductase small subunit signature. / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide reductase small subunit / Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / OXYGEN ATOM / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Voegtli, W.C. / Khidekel, N. / Baldwin, J. / Ley, B.A. / Bollinger Jr., J.M. / Rosenzweig, A.C.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of the Ribonucleotide Reductase R2 Mutant that Accumulates a u-1,2-Peroxodiiron(III) Intermediate during Oxygen Activation
著者: Voegtli, W.C. / Khidekel, N. / Baldwin, J. / Ley, B.A. / Bollinger Jr., J.M. / Rosenzweig, A.C.
履歴
登録2003年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQRES Author states the conflict with residue 326 is not a an engineered mutation, but possibly a ...SEQRES Author states the conflict with residue 326 is not a an engineered mutation, but possibly a modelling error in the molecular search object, which was not changed in the final model.'

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 beta chain
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,11518
ポリマ－86,8542
非ポリマー2,26116
水4,630257
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7960 Å2
ΔGint-320 kcal/mol
Surface area24110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.100, 84.600, 114.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Tetramer of two alpha and two beta subunits

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要素

#1: タンパク質 Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 beta chain / Ribonucleotide reductase 1 / B2 protein / R2 protein


分子量: 43426.863 Da / 分子数: 2 / 変異: D84E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: RIR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69924, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 化合物 ChemComp-O / OXYGEN ATOM / オキシド


分子量: 15.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.6 %
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 4000, 200mM NaCl, 50mM MES, 0.3% dioxane, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 310K
結晶化
*PLUS
温度: 37 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1droppH7.6
31 mMEMTS1drop
450 mMMES1reservoirpH6.0
5200 mM1reservoirNaCl
620 %PEG40001reservoir
70.3 %dioxane1reservoir
81 mMEMTS1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月15日
放射モノクロメーター: SSRL beamline 7-1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→25 Å / Num. all: 37295 / Num. obs: 36848 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 16 Å2
反射 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 35 Å / Num. obs: 39389 / % possible obs: 99.4 % / Num. measured all: 364520 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.248

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Oxidized wildtype ribonucleotide reductase R2 without metal ions or solvent molecules

解像度: 2.2→20.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2147208.76 / Data cutoff high rms absF: 2147208.76 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Iron atoms refined as Fe(III) ions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1845 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
all0.195 36848 --
obs0.191 36848 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.1022 Å2 / ksol: 0.401922 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.95 Å20 Å20 Å2
2--2.03 Å20 Å2
3---2.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5570 0 16 257 5843
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.292.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 305 5 %
Rwork0.19 5771 -
obs-5771 99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TOPPER_ION.PARAMTOPPER_ION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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