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- PDB-1pdp: Fitting of gp9 structure into the bacteriophage T4 baseplate cryo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pdp
タイトルFitting of gp9 structure into the bacteriophage T4 baseplate cryoEM reconstruction
要素Baseplate structural protein Gp9
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / viral tail assembly / viral release from host cell
類似検索 - 分子機能
Baseplate structural protein Gp9 C-terminal domain superfamily / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 middle domain superfamily / Gp9-like superfamily / : / Bacteriophage T4 gp9/10-like protein, N-terminal / Bacteriophage T4 gp9/10-like protein, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate protein gp9
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Kostyuchenko, V.A. / Leiman, P.G. / Chipman, P.R. / Kanamaru, S. / van Raaij, M.J. / Arisaka, F. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2003
タイトル: Three-dimensional structure of bacteriophage T4 baseplate.
著者: Victor A Kostyuchenko / Petr G Leiman / Paul R Chipman / Shuji Kanamaru / Mark J van Raaij / Fumio Arisaka / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann /
要旨: The baseplate of bacteriophage T4 is a multiprotein molecular machine that controls host cell recognition, attachment, tail sheath contraction and viral DNA ejection. We report here the three- ...The baseplate of bacteriophage T4 is a multiprotein molecular machine that controls host cell recognition, attachment, tail sheath contraction and viral DNA ejection. We report here the three-dimensional structure of the baseplate-tail tube complex determined to a resolution of 12 A by cryoelectron microscopy. The baseplate has a six-fold symmetric, dome-like structure approximately 520 A in diameter and approximately 270 A long, assembled around a central hub. A 940 A-long and 96 A-diameter tail tube, coaxial with the hub, is connected to the top of the baseplate. At the center of the dome is a needle-like structure that was previously identified as a cell puncturing device. We have identified the locations of six proteins with known atomic structures, and established the position and shape of several other baseplate proteins. The baseplate structure suggests a mechanism of baseplate triggering and structural transition during the initial stages of T4 infection.
#1: ジャーナル: STRUCTURE FOLD.DES. / 年: 1999
タイトル: The structure of bacteriophage T4 gene product 9: the trigger for tail contraction
著者: Kostyuchenko, V.A. / Navruzbekov, G.A. / Kurochkina, L.P. / Strelkov, S.V. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2003年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 999SEQUENCE Only coordinates for CA atoms were submitted.
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS A PORTION OF THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT MULTIMER. ASSEMBLY ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS A PORTION OF THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT MULTIMER. ASSEMBLY COMPONENTS COM_ID: 1 NAME:GP9 IPR_ID: NULL GO_ID: NULL OTHER_DETAILS: TRIMER

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1048
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baseplate structural protein Gp9
B: Baseplate structural protein Gp9
C: Baseplate structural protein Gp9
D: Baseplate structural protein Gp9
E: Baseplate structural protein Gp9
F: Baseplate structural protein Gp9
G: Baseplate structural protein Gp9
H: Baseplate structural protein Gp9
I: Baseplate structural protein Gp9
J: Baseplate structural protein Gp9
K: Baseplate structural protein Gp9
L: Baseplate structural protein Gp9
M: Baseplate structural protein Gp9
N: Baseplate structural protein Gp9
O: Baseplate structural protein Gp9
P: Baseplate structural protein Gp9
Q: Baseplate structural protein Gp9
R: Baseplate structural protein Gp9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)558,44518
ポリマ－558,44518
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C6 (6回回転対称))

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要素

#1: タンパク質
Baseplate structural protein Gp9 / Baseplate wedge protein 9 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 31024.725 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage T4 (ファージ) / 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 参照: UniProt: P10927

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Bacteriophage T4 baseplate-tail tube assemblyVIRUSThe baseplate-tail tube assembly was produced by double amber mutant of bacteriophage T4 (18-,23-)0
2gp9trimer1
緩衝液名称: water / pH: 7 / 詳細: water
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: holey carbon
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: ethane vitrification

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2001年1月30日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 70 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1SITUS COLORES2モデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF was corrected for each particle image
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成手法: model based projection matching / 解像度: 12 Å / 粒子像の数: 945 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.11 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.98 Å / 倍率補正: TMV images / 詳細: a modified version of the SPIDER program was used / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--laplacian filtered real space
原子モデル構築PDB-ID: 1QEX

1qex


Accession code: 1QEX / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5184 0 0 0 5184

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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