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- PDB-1pcx: Crystal structure of the COPII coat subunit, Sec24, complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pcx
タイトルCrystal structure of the COPII coat subunit, Sec24, complexed with a peptide from the SNARE protein Bet1
要素
  • COPII-binding peptide of the protein transport protein BET1
  • Protein transport protein Sec24
キーワードTRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / vesicle fusion with Golgi apparatus / Intra-Golgi traffic / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle cargo loading / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / SNAP receptor activity ...Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / vesicle fusion with Golgi apparatus / Intra-Golgi traffic / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle cargo loading / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / SNAP receptor activity / SNARE complex / COPII vesicle coat / vesicle fusion / signal sequence binding / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / fungal-type vacuole membrane / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum exit site / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / SNARE binding / intracellular protein transport / macroautophagy / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
BET1, SNARE domain / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich ...BET1, SNARE domain / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily / Sec23/Sec24 helical domain superfamily / Sec23/Sec24 zinc finger / Sec23/Sec24 trunk domain / Sec23/Sec24 helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich domain / Gelsolin-like domain superfamily / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / von Willebrand factor, type A domain / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein transport protein BET1 / Protein transport protein SEC24
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mossessova, E. / Bickford, L.C. / Goldberg, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: SNARE selectivity of the COPII coat.
著者: Mossessova, E. / Bickford, L.C. / Goldberg, J.
履歴
登録2003年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein Sec24
B: COPII-binding peptide of the protein transport protein BET1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,7413
ポリマ－91,6762
非ポリマー651
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area30730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.930, 94.930, 198.574
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Protein transport protein Sec24 / Abnormal nuclear morphology 1


分子量: 90841.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sec24 fragment lacking n-terminal residues 1-116 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P40482
#2: タンパク質・ペプチド COPII-binding peptide of the protein transport protein BET1


分子量: 833.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN SACCHAROMYCES CEREVISIAE
参照: UniProt: P22804
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: sodium acetate 1,6-hexanediol, cobalt chloride, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
150 mg/mlprotein1drop
2200 mM1dropNaCl
320 mMHEPES1droppH7.3
44 mMdithiothreitol1drop
5100 mM1reservoirNaOAcpH5.8
60.35 M1,6-hexanediol1reservoir
74 mM1reservoirCoCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 34136 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 43.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.0999 / Net I/σ(I): 47.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 3076 / Rsym value: 0.0999 / % possible all: 86.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 294648
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 86.3 % / Num. unique obs: 3076 / Num. measured obs: 19905 / Rmerge(I) obs: 0.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→19.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1560 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 30945 84.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.1311 Å2 / ksol: 0.291041 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.87 Å212.56 Å20 Å2
2--15.87 Å20 Å2
3----31.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5951 0 1 164 6116
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.822.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 175 4.4 %
Rwork0.363 3844 -
obs--86.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4&_1_PARAMETER_INFILE_4&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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