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- PDB-1p8f: A four location model to explain the stereospecificity of proteins. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p8f
タイトルA four location model to explain the stereospecificity of proteins.
要素Isocitrate dehydrogenase [NADP]
キーワードOXIDOREDUCTASE / isocitrate dehydrogenase / d-isocitrate / enantiomer / stereospecificity / four-location / racemic / magnesium ion
機能・相同性
機能・相同性情報


isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / glyoxylate cycle / guanosine tetraphosphate binding / tricarboxylic acid cycle / electron transport chain / NAD binding / response to oxidative stress / magnesium ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent, dimeric, prokaryotic / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOCITRIC ACID / Isocitrate dehydrogenase [NADP]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Mesecar, A.D. / Koshland Jr., D.E.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structural biology: A new model for protein stereospecificity.
著者: Mesecar, A.D. / Koshland Jr., D.E.
#1: ジャーナル: IUBMB Life / 年: 2000
タイトル: Sites of binding and orientation in a four location model for protein stereospecificity.
履歴
登録2003年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3987
ポリマ－45,8101
非ポリマー5896
水4,324240
1
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
ヘテロ分子

A: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,79714
ポリマ－91,6192
非ポリマー1,17812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area9910 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area30900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.306, 103.306, 150.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細E.coli isocitrate dehydrogenase is biologically active as a dimer. There is one monomer per assymetric unit.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Isocitrate dehydrogenase [NADP] / Oxalosuccinate decarboxylase / IDH / NADP+-specific ICDH / IDP


分子量: 45809.562 Da / 分子数: 1 / 断片: Full Length / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ICD OR ICDA OR ICDE OR B1136 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / キーワード: wild type / 参照: UniProt: P08200, isocitrate dehydrogenase (NADP+)

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非ポリマー , 5種, 246分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ICT / ISOCITRIC ACID / D-イソくえん酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.83 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: IDH, stored in metal-free final buffer, was diluted to 25, 30, 35 and 40 mg/ml using metal-free 2X buffer; (70mM Na2HPO4 , 18 mM citric acid, 200 mM NaCl, 0.4 mM DTT, pH 5.4). and was ...詳細: IDH, stored in metal-free final buffer, was diluted to 25, 30, 35 and 40 mg/ml using metal-free 2X buffer; (70mM Na2HPO4 , 18 mM citric acid, 200 mM NaCl, 0.4 mM DTT, pH 5.4). and was crystallized from hanging drops using 5 l each of these IDH solutions and 5 l each of 34, 36, 38, 40, 42, and 44 % (NH4)2SO4 solutions in crystallization buffer (35mM Na2HPO4 , 9 mM citric acid, 100 mM NaCl, 0.2 mM DTT at pH 6.1, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→25 Å / Num. all: 69674 / Num. obs: 69674 / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→24.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 295038.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 6755 10.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 66647 95.5 %-
all-69231 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 84.4936 Å2 / ksol: 0.414248 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.85 Å20 Å20 Å2
2--1.85 Å20 Å2
3----3.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→24.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3213 0 37 240 3490
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.681.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.622.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 589 10 %
Rwork0.282 5328 -
obs--86.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ALL.PARALL.TOP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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