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- PDB-1p5e: The structure of phospho-CDK2/cyclin A in complex with the inhibi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p5e
タイトルThe structure of phospho-CDK2/cyclin A in complex with the inhibitor 4,5,6,7-tetrabromobenzotriazole (TBS)
要素
  • Cell division protein kinase 2
  • Cyclin A2
キーワードCELL CYCLE / Kinase inhibitor / CDK2 / TBS
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine ...Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cochlea development / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / cyclin-dependent protein kinase activity / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of DNA replication / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / cellular response to nitric oxide / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / animal organ regeneration / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cajal body / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / cyclin binding / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / cellular response to estradiol stimulus / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / cellular response to hypoxia / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / DNA replication / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / endosome / chromatin remodeling / protein phosphorylation / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4,5,6,7-TETRABROMOBENZOTRIAZOLE / Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者De Moliner, E. / Brown, N.R. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2003
タイトル: Alternative binding modes of an inhibitor to two different kinases
著者: De Moliner, E. / Brown, N.R. / Johnson, L.N.
履歴
登録2003年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin A2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,4056
ポリマ－127,5364
非ポリマー8692
水4,360242
1
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2033
ポリマ－63,7682
非ポリマー4351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area22980 Å2
手法PISA
2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2033
ポリマ－63,7682
非ポリマー4351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.536, 133.947, 148.424
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34143.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2 / プラスミド: PGex 3c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) pLysS
参照: UniProt: P24941, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: タンパク質 Cyclin A2 / Cyclin A


分子量: 29624.297 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 175-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNA2 OR CCNA OR CCN1 / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P20248
#3: 化合物 ChemComp-TBS / 4,5,6,7-TETRABROMOBENZOTRIAZOLE / TETRABROMO-2-BENZOTRIAZOLE / 4,5,6,7-テトラブロモ-1H-ベンゾトリアゾ-ル


分子量: 434.708 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6HBr4N3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10 mg/ml pCDK2/cyclin A, 0.5 mM TBS, 1.25 M Ammonium Sulphate, 0.85 M KCl, HEPES 100mM, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMHEPES1droppH7.4
2150 mM1dropNaCl
32 mMEDTA1drop
40.01 %azide1drop
50.01 %(v/v)MTG1drop
610 mg/mlprotein1drop
71.25 Mammonium sulfate1reservoir
80.85 M1reservoirKCl
9100 mMHEPES1reservoirpH7.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月29日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→46.97 Å / Num. all: 73111 / Num. obs: 72014 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 30.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.22→2.3 Å / 冗長度: 2.22 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 6238 / Rsym value: 0.232 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.5 % / 冗長度: 2.2 % / Num. unique obs: 6225 / Rmerge(I) obs: 0.232

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.22→46.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 5557 8.2 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.229 67955 --
obs0.219 62398 92.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.7439 Å2 / ksol: 0.386293 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→46.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8944 0 26 242 9212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.22.5
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 778 8.3 %
Rwork0.254 8571 -
obs--77.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2TBB.PARAMTBB.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TPO.PARAM
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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