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万見
- PDB-1p4w: Solution structure of the DNA-binding domain of the Erwinia amylo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p4w
タイトルSolution structure of the DNA-binding domain of the Erwinia amylovora RcsB protein
要素rcsB
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RcsB protein / solution structure / DNA binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphorelay signal transduction system / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Transcriptional regulatory protein RcsB / LuxR-type HTH domain signature. / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family / helix_turn_helix, Lux Regulon / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain ...: / Transcriptional regulatory protein RcsB / LuxR-type HTH domain signature. / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family / helix_turn_helix, Lux Regulon / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulatory protein RcsB
類似検索 - 構成要素
生物種Erwinia amylovora (バクテリア)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Pristovsek, P. / Sengupta, K. / Loehr, F. / Schaefer, B. / Wehland von Trebra, M. / Rueterjans, H. / Bernhard, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural analysis of the DNA-binding domain of the Erwinia amylovora RcsB protein and its interaction with the RcsAB box.
著者: Pristovsek, P. / Sengupta, K. / Lohr, F. / Schafer, B. / von Trebra, M.W. / Ruterjans, H. / Bernhard, F.
履歴
登録2003年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: rcsB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9701
ポリマ－10,9701
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100The submitted conformer models are those with the fewest number of constraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 rcsB


分子量: 10969.679 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN (residues 129-215) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Erwinia amylovora (バクテリア) / 遺伝子: RSCB / プラスミド: pQ-CRcsBEA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Xl1 / 参照: UniProt: P96320

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
2322D NOESY in D2O
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM C-terminal fragment of RcsB in 50 mM phosphate buffer, pH 6.490% H2O/10% D2O
21 mM C-terminal fragment of RcsB in 50 mM phosphate buffer, pH 6.4D2O
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
16.4ambient 289 K
26.4ambient 289 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker DMXBrukerDMX5002
Bruker DRXBrukerDRX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Bruker解析
Felix97Accelrys Incデータ解析
nmr2st1.05Pristovsek, P.精密化
DYANA1.5Guentert, P.構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on 1618 meaningful NOE distance restraints
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: The submitted conformer models are those with the fewest number of constraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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