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- PDB-1p4u: CRYSTAL STRUCTURE OF GGA3 GAE DOMAIN IN COMPLEX WITH RABAPTIN-5 P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p4u
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GGA3 GAE DOMAIN IN COMPLEX WITH RABAPTIN-5 PEPTIDE
要素
  • ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
  • Rabaptin-5
キーワードPROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to ciliary membrane / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / protein transporter activity / Golgi to plasma membrane transport / protein targeting to lysosome / Golgi to plasma membrane protein transport / MET receptor recycling / endocytic recycling / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface ...protein localization to ciliary membrane / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / protein transporter activity / Golgi to plasma membrane transport / protein targeting to lysosome / Golgi to plasma membrane protein transport / MET receptor recycling / endocytic recycling / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of amyloid-beta formation / endocytic vesicle / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol binding / GTPase activator activity / ubiquitin binding / intracellular protein transport / growth factor activity / trans-Golgi network / protein catabolic process / protein destabilization / recycling endosome / regulation of protein stability / small GTPase binding / endocytosis / recycling endosome membrane / protein transport / early endosome membrane / membrane fusion / early endosome / endosome membrane / lysosome / endosome / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rabaptin / Rabaptin, GTPase-Rab5 binding domain / Rabaptin coiled-coil domain / GGA3, GAT domain / : / Rabaptin / Rabaptin-like protein / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / N-terminal extension of GAT domain ...Rabaptin / Rabaptin, GTPase-Rab5 binding domain / Rabaptin coiled-coil domain / GGA3, GAT domain / : / Rabaptin / Rabaptin-like protein / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rab GTPase-binding effector protein 1 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Miller, G.J. / Mattera, R. / Bonifacino, J.S. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: RECOGNITION OF ACCESSORY PROTEIN MOTIFS BY THE GAMMA-ADAPTIN EAR DOMAIN OF GGA3
著者: MILLER, G.J. / MATTERA, R. / BONIFACINO, J.S. / HURLEY, J.H.
履歴
登録2003年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
B: Rabaptin-5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8392
ポリマ－17,8392
非ポリマー00
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8310 Å2
手法PISA
2
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
B: Rabaptin-5

A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
B: Rabaptin-5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6774
ポリマ－35,6774
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area4200 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area14440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.200, 85.200, 97.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor binding protein GGA3 / Golgi-localized / gamma ear-containing / ARF-binding protein 3


分子量: 16530.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGA3 / プラスミド: pGST-parallel2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9NZ52
#2: タンパク質・ペプチド Rabaptin-5


分子量: 1308.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 参照: UniProt: Q15276
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.8 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 1.6M sodium citrate, pH 6.5
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11.6 Msodium citrate1reservoirpH6.5
210 mMTris-HCl1droppH7.5
3100 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
535 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年9月28日 / 詳細: Osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 9417 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Mean I/σ(I) obs: 10.5 / % possible all: 98.5
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 98.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→25.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 481044.61 / Data cutoff high rms absF: 481044.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 468 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 9417 95.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.2888 Å2 / ksol: 0.351133 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.61 Å20 Å20 Å2
2--11.98 Å20 Å2
3----4.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→25.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1165 0 0 209 1374
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.852.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 66 4.4 %
Rwork0.239 883 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.2497 / Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00652
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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