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万見
- PDB-1p4p: Outer Surface Protein B of B. burgdorferi: crystal structure of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p4p
タイトルOuter Surface Protein B of B. burgdorferi: crystal structure of the C-terminal fragment
要素Outer surface protein B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / INTERMOLECULAR BETA SHEET / EXTENDED BETA SHEET
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Outer Surface Protein A; domain 3 - #1 / Outer surface lipoprotein, Borrelia / Outer surface lipoprotein domain superfamily / Borrelia lipoprotein / Outer Surface Protein A; domain 3 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer surface protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Borrelia burgdorferi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Becker, M. / Bunikis, J. / Lade, B.D. / Dunn, J.J. / Barbour, A.G. / Lawson, C.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural Investigation of Borrelia burgdorferi OspB, a BactericidalFab Target.
著者: Becker, M. / Bunikis, J. / Lade, B.D. / Dunn, J.J. / Barbour, A.G. / Lawson, C.L.
履歴
登録2003年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer surface protein B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6541
ポリマ－15,6541
非ポリマー00
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.800, 51.660, 158.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Outer surface protein B / OSPB


分子量: 15653.579 Da / 分子数: 1 / 断片: OspB C-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borrelia burgdorferi (バクテリア)
遺伝子: OSPB / プラスミド: pET9c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL2(DE3)/pLysS / 参照: UniProt: P17739
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.05 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: PEG550MME, Bicine, sodium bromide, sodium citrate, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.979, 1.073
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月1日 / 詳細: focusing mirror
放射モノクロメーター: two-crystal Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.0731
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 9012 / Num. obs: 8090 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(F): -10 / Observed criterion σ(I): -10 / 冗長度: 23.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.206 / Mean I/σ(I) obs: 12.6 / % possible all: 77.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OSP

1osp


解像度: 2→30 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Used CNS for simulated annealing, followed by conjugate gradient minimization against the maximum likelihood function. Then ran Refmac, and followed with 1 step of B-factor refinement in CNS. ...詳細: Used CNS for simulated annealing, followed by conjugate gradient minimization against the maximum likelihood function. Then ran Refmac, and followed with 1 step of B-factor refinement in CNS. The loop from residue 218 to residue 221 (LYS ASP GLY LYS) is poorly ordered (is not clearly defined in the density).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 848 -RANDOM
Rwork0.2107 ---
all-7983 --
obs-7983 89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.19 Å20 Å20 Å2
2---10.8 Å20 Å2
3---5.63 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.247 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1059 0 0 118 1177
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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