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- PDB-1p2g: Crystal Structure of Glycogen Phosphorylase B in complex with Gam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p2g
タイトルCrystal Structure of Glycogen Phosphorylase B in complex with Gamma Cyclodextrin
要素Glycogen phosphorylase, muscle form
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycosyl transferase, family 35 / Carbohydrate phosphorylase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
gamma-cyclodextrin / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Pinotsis, N. / Leonidas, D.D. / Chrysina, E.D. / Oikonomakos, N.G. / Mavridis, I.M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: The binding of beta- and gamma-cyclodextrins to glycogen phosphorylase b: Kinetic and crystallographic studies.
著者: Pinotsis, N. / Leonidas, D.D. / Chrysina, E.D. / Oikonomakos, N.G. / Mavridis, I.M.
履歴
登録2003年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / diffrn_source / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,8533
ポリマ－97,2911
非ポリマー1,5622
水4,900272
1
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,7076
ポリマ－194,5822
非ポリマー3,1254
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area9950 Å2
ΔGint29 kcal/mol
Surface area57210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.580, 128.580, 116.382
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. COORDINATES FOR A COMPLETE DIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING THE TWO FOLD AXIS : y,x,1-z

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要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, muscle form / Glycogen Phosphorylase B


分子量: 97291.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 多糖 Cyclooctakis-(1-4)-(alpha-D-glucopyranose) / gamma-cyclodextrin


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 薬物デリバリー / 分子量: 1315.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cyclic oligosaccharide / 参照: gamma-cyclodextrin
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/1,8,8/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1-1-1-1/a1-h4_a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1_f4-g1_g4-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.23 %
結晶化温度: 289 K / 手法: small tubes / pH: 6.7 / 詳細: BES, EDTA, pH 6.7, SMALL TUBES, temperature 289K
結晶化
*PLUS
pH: 6.7 / 手法: unknown / 詳細: Oikonomakos, N.G., (2000) J.Biol.Chem., 275, 34566.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mg/mlenzyme11
21 mMflavopiridol11
33 mMdithiothreitol11
410 mMBes11
50.1 mMEDTA11
60.02 %sodium azide11
71 mMspermine11or 10 mM magnesium acetate
850 mMglucose11

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8068 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8068 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 43859 / Num. obs: 43859 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 28.1 Å2 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.483 / % possible all: 84.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 360103 / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 84.9 % / Rmerge(I) obs: 0.483

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1GFZ

1gfz


解像度: 2.3→28.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3177369.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2126 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 42366 96.5 %-
all-42366 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.6058 Å2 / ksol: 0.31728 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.14 Å20 Å20 Å2
2--4.14 Å20 Å2
3----8.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→28.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6570 0 103 272 6945
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.262.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 309 4.9 %
Rwork0.286 6046 -
obs--88.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PLP.PARAMPLP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CWATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4BCD.PARAMBCD.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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