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万見
- PDB-1p2c: crystal structure analysis of an anti-lysozyme antibody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p2c
タイトルcrystal structure analysis of an anti-lysozyme antibody
要素
  • Lysozyme C
  • heavy chain VH+CH1 anti-lysozyme antibody F10.6.6
  • light chain anti-lysozyme antibody F10.6.6
キーワードIMMUNE SYSTEM/HYDROLASE / monoclonal antibody IgG1 / kappa antibody-antigen complex / IMMUNE SYSTEM-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell receptor complex / IgG immunoglobulin complex / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / B cell differentiation / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...alpha-beta T cell receptor complex / IgG immunoglobulin complex / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / B cell differentiation / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / defense response to bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / endoplasmic reticulum / : / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme ...: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / Immunoglobulin kappa constant / Ig gamma-1 chain C region secreted form
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cauerhff, A. / Goldbaum, F.A. / Braden, B.C.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Structural mechanism for affinity maturation of an anti-lysozyme antibody.
著者: Cauerhff, A. / Goldbaum, F.A. / Braden, B.C.
#1: ジャーナル: J.Immunol. / 年: 1999
タイトル: Lack of significant differences in association rates and affinities of antibodies from short-term and long-term responses to hen egg lysozyme
著者: Goldbaum, F.A. / Cauerhff, A. / Velikovsky, C.A. / Llera, A.S. / Riottot, M.M. / Poljak, R.J.
履歴
登録2003年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE THERE IS NO APPROPRIATE SEQUENCE DATABASE MATCH FOR THE ANTIBODY CHAINS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: light chain anti-lysozyme antibody F10.6.6
B: heavy chain VH+CH1 anti-lysozyme antibody F10.6.6
C: Lysozyme C
D: light chain anti-lysozyme antibody F10.6.6
E: heavy chain VH+CH1 anti-lysozyme antibody F10.6.6
F: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,1386
ポリマ－122,1386
非ポリマー00
水15,979887
1
A: light chain anti-lysozyme antibody F10.6.6
B: heavy chain VH+CH1 anti-lysozyme antibody F10.6.6
C: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0693
ポリマ－61,0693
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: light chain anti-lysozyme antibody F10.6.6
E: heavy chain VH+CH1 anti-lysozyme antibody F10.6.6
F: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0693
ポリマ－61,0693
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.660, 73.750, 83.780
Angle α, β, γ (deg.)66.59, 74.74, 85.44
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological assembly is an Fab fragment (light chain+VH and CH1 domains) bound to a hen egg-white lysozyme

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要素

#1: 抗体 light chain anti-lysozyme antibody F10.6.6


分子量: 23320.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB-C / 参照: UniProt: P01837*PLUS
#2: 抗体 heavy chain VH+CH1 anti-lysozyme antibody F10.6.6


分子量: 23417.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB-C / 参照: UniProt: P01868*PLUS
#3: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d 4 / Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 887 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: PEG 1000, CaCl2, pH 4.6, vapor diffusion, temperature 298.K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
25 mMTris1droppH7.5
328 %PEG10001reservoir
40.2 M1reservoirpH4.6CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月10日 / 詳細: confocal mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最低解像度: 2 Å / Num. obs: 60488 / % possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.013
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.036
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CNS精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: D44.1 Fab

解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.242 6099 random
Rwork0.204 --
obs-60226 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8463 0 0 887 9350
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.395

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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