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万見
- PDB-1p1j: Crystal structure of the 1L-myo-inositol 1-phosphate synthase com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p1j
タイトルCrystal structure of the 1L-myo-inositol 1-phosphate synthase complexed with NADH
要素Inositol-3-phosphate synthase
キーワードISOMERASE / 1L-myo-inositol 1-phosphate / NADH / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / inositol-3-phosphate synthase / inositol-3-phosphate synthase activity / inositol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Inositol-3-phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Jin, X. / Geiger, J.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structures of NAD(+)- and NADH-bound 1-l-myo-inositol 1-phosphate synthase.
著者: Jin, X. / Geiger, J.H.
履歴
登録2003年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999The differences between the authors' sequence and the database reference sequence are known ...The differences between the authors' sequence and the database reference sequence are known conflicts and have been documented in Swiss Prot entry P11986.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol-3-phosphate synthase
B: Inositol-3-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,1218
ポリマ－119,4162
非ポリマー1,7056
水19,2401068
1
A: Inositol-3-phosphate synthase
B: Inositol-3-phosphate synthase
ヘテロ分子

A: Inositol-3-phosphate synthase
B: Inositol-3-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)242,24116
ポリマ－238,8314
非ポリマー3,41012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area35900 Å2
ΔGint-245 kcal/mol
Surface area67990 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)149.860, 99.851, 122.571
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 126.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -x, y, -z

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要素

#1: タンパク質 Inositol-3-phosphate synthase / 1L-myo-inositol 1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase / MI-1-P synthase / IPS


分子量: 59707.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11986, inositol-3-phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1068 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 8000, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: J., Stein. A., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 348.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMammonium acetate1drop
310 mMTris1drop
410 mMbeta-mercaptoethanol1drop
52-5 %(v/v)PEG80001reservoir
6100 mMsodium acetate1reservoirpH4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 304221 / Num. obs: 160868 / % possible obs: 84.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / % possible all: 69.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 160868 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.5 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 4.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.7→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.19 13894 random
Rwork0.165 --
all0.175 189587 -
obs0.167 139964 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.425 Å20 Å20.363 Å2
2---4.395 Å20 Å2
3---1.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8211 0 110 1068 9389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3nadh.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5glycerol.param
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.0053

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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