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- PDB-1p15: Crystal structure of the D2 domain of RPTPa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p15
タイトルCrystal structure of the D2 domain of RPTPa
要素Protein-tyrosine phosphatase alpha
キーワードHYDROLASE / TRANSMEMBRANE / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / regulation of focal adhesion assembly / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / synaptic membrane / integrin-mediated signaling pathway / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / insulin receptor signaling pathway ...NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / regulation of focal adhesion assembly / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / synaptic membrane / integrin-mediated signaling pathway / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / insulin receptor signaling pathway / receptor complex / focal adhesion / membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor tyrosine-protein phosphatase alpha / Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Receptor tyrosine-protein phosphatase alpha / Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sonnenburg, E.D. / Bilwes, A. / Hunter, T. / Noel, J.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: The structure of the membrane distal phosphatase domain of RPTPalpha reveals interdomain flexibility and an SH2 domain interaction region.
著者: Sonnenburg, E.D. / Bilwes, A. / Hunter, T. / Noel, J.P.
履歴
登録2003年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine phosphatase alpha
B: Protein-tyrosine phosphatase alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4982
ポリマ－58,4982
非ポリマー00
水2,072115
1
A: Protein-tyrosine phosphatase alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2491
ポリマ－29,2491
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein-tyrosine phosphatase alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2491
ポリマ－29,2491
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.101, 59.101, 152.657
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase alpha / R-PTP- alpha / LCA-related phosphatase


分子量: 29249.205 Da / 分子数: 2 / 断片: D2 Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: PTPRA OR LRP OR PTPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18052, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 8000, sodium succinate, lithium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 %(w/v)PEG80001reservoir
20.1 Msodium succinate1reservoirpH5.5
31 mMdithiothreitol1reservoir
40.25 M1reservoirLi2SO4
512 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→51.1 Å / Num. all: 40834 / Num. obs: 40834 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / % possible all: 92
反射
*PLUS
Num. measured all: 442014 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 % / Rmerge(I) obs: 0.402 / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→51.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 3468 9.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.255 40834 --
obs0.203 38121 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.8285 Å2 / ksol: 0.375096 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å22.83 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→51.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3974 0 0 115 4089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.562.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 630 9.8 %
Rwork0.349 5766 -
obs--95 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.253 / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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