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- PDB-1oyw: Structure of the RecQ Catalytic Core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oyw
タイトルStructure of the RecQ Catalytic Core
要素ATP-dependent DNA helicase
キーワードHYDROLASE / RecQ / helicase / Winged helix / Helix-turn-helix / ATP binding / Zn(2+) binding
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / catalytic activity, acting on a nucleic acid / bacterial nucleoid / four-way junction helicase activity / SOS response / single-stranded DNA helicase activity / replisome / DNA 3'-5' helicase / 3'-5' DNA helicase activity / transition metal ion binding ...single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / catalytic activity, acting on a nucleic acid / bacterial nucleoid / four-way junction helicase activity / SOS response / single-stranded DNA helicase activity / replisome / DNA 3'-5' helicase / 3'-5' DNA helicase activity / transition metal ion binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA helicase activity / chromosome / DNA recombination / DNA replication / DNA repair / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type, bacterial / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding ...DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type, bacterial / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / HRDC domain superfamily / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ATP-dependent DNA helicase RecQ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bernstein, D.A. / Zittel, M.C. / Keck, J.L.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: High-resolution structure of the E. coli RecQ helicase catalytic core
著者: Bernstein, D.A. / Zittel, M.C. / Keck, J.L.
履歴
登録2003年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE AUTHORS STATE IT IS NOT CLEAR WHAT THE ACTIVE OLIGOMERIC STATE OF E. COLI RECQ HELICASE IS AT THIS TIME.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent DNA helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6013
ポリマ－59,4811
非ポリマー1202
水12,755708
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.696, 54.589, 78.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase / RecQ helicase


分子量: 59480.520 Da / 分子数: 1 / 断片: 54 kDa Catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: recQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS
参照: UniProt: P15043, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 708 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.42 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 1000, PEG 400, MES, Ammonium Sulfate, Manganese Chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
2100 mM1dropMnCl2
30.5 %PEG10001reservoir
42-4 %PEG4001reservoir
550 mMMES1reservoirpH6.5
650 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→74 Å / Num. all: 51633 / Num. obs: 51478 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.89 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.442 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 353669 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.442

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXS位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→19.687 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.245 2463 RANDOM
Rwork0.193 --
obs0.213 49265 -
all-49305 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4064 0 2 708 4774
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.9
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.886 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 330 -
Rwork0.213 --
obs-6050 99.8 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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