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万見
- PDB-1oy2: Coupling of Folding and Binding in the PTB Domain of the Signalin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oy2
タイトルCoupling of Folding and Binding in the PTB Domain of the Signaling Protein Shc
要素SHC transforming protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Free Protein / Structure Disorder / Beta Sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Shc-EGFR complex / Signaling by LTK / epidermal growth factor binding ...regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Shc-EGFR complex / Signaling by LTK / epidermal growth factor binding / epidermal growth factor receptor binding / Signaling by ALK / RET signaling / Activated NTRK3 signals through RAS / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signal attenuation / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by CSF3 (G-CSF) / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / SHC1 events in EGFR signaling / phosphotyrosine residue binding / ephrin receptor binding / Integrin signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / FCERI mediated Ca+2 mobilization / negative regulation of angiogenesis / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / insulin receptor binding / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cellular response to growth factor stimulus / phospholipid binding / receptor tyrosine kinase binding / cell-cell adhesion / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / GPER1 signaling / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / DAP12 signaling / insulin receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / heart development / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / mitochondrial matrix / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / SH2 domain ...Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SHC-transforming protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Farooq, A. / Zeng, L. / Yan, K.S. / Ravichandran, K.S. / Zhou, M.-M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Coupling of Folding and Binding in the PTB Domain of the Signaling Protein Shc
著者: Farooq, A. / Zeng, L. / Yan, K.S. / Ravichandran, K.S. / Zhou, M.-M.
履歴
登録2003年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHC transforming protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6571
ポリマ－22,6571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 SHC transforming protein


分子量: 22657.021 Da / 分子数: 1 / 断片: PTB Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHC / プラスミド: pET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P29353

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 0.5mM Shc PTB Domain, 50mM Sodium phosphate, 20mM DTT-d10
溶媒系: 90% D2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 200mM / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 308 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称分類
NMRPipe解析
XwinNMRcollection
X-PLOR構造決定
ARIA構造決定
NMRViewデータ解析
ARIA精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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