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- PDB-1ow3: Crystal Structure of RhoA.GDP.MgF3-in Complex with RhoGAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ow3
タイトルCrystal Structure of RhoA.GDP.MgF3-in Complex with RhoGAP
要素
  • Rho-GTPase-activating protein 1
  • Transforming protein RhoA
キーワードGENE REGULATION/SIGNALING PROTEIN / Complex / GTPase / GAP / transition state / GENE REGULATION-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endocytic recycling / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure ...negative regulation of endocytic recycling / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / regulation of modification of postsynaptic structure / apical junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / RHO GTPases Activate ROCKs / RHOD GTPase cycle / negative regulation of cell size / PCP/CE pathway / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases activate KTN1 / RHOF GTPase cycle / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / RND2 GTPase cycle / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / endosomal transport / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / RHOB GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / EPHA-mediated growth cone collapse / apical junction complex / androgen receptor signaling pathway / stress fiber assembly / myosin binding / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / RHOJ GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / RHOQ GTPase cycle / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / cleavage furrow / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHOG GTPase cycle / negative regulation of cell-substrate adhesion / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / skeletal muscle tissue development / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / Rho protein signal transduction / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / ruffle / cytoplasmic microtubule organization / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of neuron differentiation / substantia nigra development / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / regulation of cell migration / regulation of microtubule cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho GTPase activation protein / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TRIFLUOROMAGNESATE / Transforming protein RhoA / Rho GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Graham, D.L. / Lowe, P.N. / Grime, G.W. / Marsh, M. / Rittinger, K. / Smerdon, S.J. / Gamblin, S.J. / Eccleston, J.F.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2002
タイトル: MgF(3)(-) as a Transition State Analog of Phosphoryl Transfer
著者: Graham, D.L. / Lowe, P.N. / Grime, G.W. / Marsh, M. / Rittinger, K. / Smerdon, S.J. / Gamblin, S.J. / Eccleston, J.F.
履歴
登録2003年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年4月16日Group: Data collection
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-GTPase-activating protein 1
B: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7595
ポリマ－49,2112
非ポリマー5493
水6,738374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area16670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.490, 71.400, 91.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Rho-GTPase-activating protein 1 / GTPase-activating protein rhoOGAP / Rho-related small GTPase protein activator / CDC42 GTPase- ...GTPase-activating protein rhoOGAP / Rho-related small GTPase protein activator / CDC42 GTPase-activating protein / p50-rhoGAP


分子量: 27444.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOGAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07960
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / H12


分子量: 21766.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586

-
非ポリマー , 4種, 377分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MGF / TRIFLUOROMAGNESATE


分子量: 81.300 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 374 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 18% PEG2KMME, 100mM MES, 10mM MgCl2, 10mM NaF, 2mM deferoxamine, 114mM (NH4)2SO4, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 詳細: Rittinger, K., (1997) Nature, 389, 758.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118 %PEG2000 MME1reservoir
2100 mMMES1reservoir
310 mM1reservoirMgCl2
43 mMdithiothreitol1reservoir
53 mM1reservoirNaN3
6114 mMammonium sulfate1reservoir
70.400 mMprotein1drop
820 mMTris-HCl1drop
91 mM1dropAlCl3
1010 mM1dropNaF

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. all: 40798 / Num. obs: 40618 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.4 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.401 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % possible obs: 99.6 % / Num. measured all: 218823 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.401

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TX4

1tx4


解像度: 1.8→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 2.434 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.119
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21893 2038 5 %RANDOM
Rwork0.18608 ---
obs0.18774 38536 99.68 %-
all-40618 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.779 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2998 0 33 374 3405
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0263096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2262.0084214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.2153373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.15215572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2478
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022339
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2450.31523
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.5318
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.325
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.520
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6691.51882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29623067
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.90431214
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3134.51147
LS精密化 シェル解像度: 1.802→1.848 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.241 161
Rwork0.233 2758
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 15 Å / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.244 / Rfactor Rwork: 0.205

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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