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万見
- PDB-1ouv: Helicobacter cysteine rich protein C (HcpC) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ouv
タイトルHelicobacter cysteine rich protein C (HcpC)
要素conserved hypothetical secreted protein
キーワードHYDROLASE / TPR REPEAT / HCP REPEAT / CYSTEINE RICH PROTEIN / LOOP-HELIX-TURN-HELIX / REPEAT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase HcpB-like / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe ...Beta-lactamase HcpB-like / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative beta-lactamase HcpC
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mittl, P.R. / Luethy, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Crystal Structure of Helicobacter Cysteine-rich Protein C at 2.0A Resolution: Similar Peptide-binding Sites in TPR and SEL1-like Repeat Proteins
著者: Luethy, L. / Grutter, M.G. / Mittl, P.R.
履歴
登録2003年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical secreted protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9721
ポリマ－29,9721
非ポリマー00
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.982, 46.198, 76.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical secreted protein / Helicobacter cysteine rich protein C / HcpC


分子量: 29971.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: 26695 / 遺伝子: HP1098 / プラスミド: pTFT74 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O25728
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M AMMONIUM ACETATE, 0.1M SODIUM CITRATE, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium citrate1reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoirpH6.4
430 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
293.81
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極ENRAF-NONIUS FR59111.5418
シンクロトロンSLS X06SA20.9184
検出器
タイプID検出器
MARRESEARCH1IMAGE PLATE
MARRESEARCH2CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.91841
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 21245 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.43 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 14.37
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 2.14 / Rsym value: 0.347 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.347

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KLX

1klx


解像度: 2→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2488 --RANDOM
Rwork0.2016 ---
all0.225 21056 --
obs-20476 97.2 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.478 Å20 Å2-3.133 Å2
2---3.047 Å20 Å2
3---0.569 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2026 0 0 175 2201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005254
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.97103
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.1272
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.0352.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rfactor Rfree: 0.249 / Rfactor Rwork: 0.202
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.07 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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