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万見
- PDB-1otj: Crystal structure of APO (iron-free) TauD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1otj
タイトルCrystal structure of APO (iron-free) TauD
要素Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Jelly roll motif / alpha ketoglutarate-dependent dioxygenase / taurine
機能・相同性
機能・相同性情報


taurine catabolic process / taurine dioxygenase complex / taurine dioxygenase / taurine dioxygenase activity / sulfur compound metabolic process / L-ascorbic acid binding / ferrous iron binding / protein homotetramerization / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Clavaminate synthase-like / Double-stranded beta-helix / TauD/TfdA-like domain / Taurine catabolism dioxygenase TauD, TfdA family / Taurine dioxygenase TauD-like superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINOETHANESULFONIC ACID / Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / Direct methods, 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者O'Brien, J.R. / Schuller, D.J. / Yang, V.S. / Dillard, B.D. / Lanzilotta, W.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Substrate-induced conformational changes in Escherichia coli taurine/alpha-ketoglutarate dioxygenase and insight into the oligomeric structure
著者: O'Brien, J.R. / Schuller, D.J. / Yang, V.S. / Dillard, B.D. / Lanzilotta, W.N.
履歴
登録2003年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
B: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
C: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
D: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,29610
ポリマ－129,8144
非ポリマー4826
水12,791710
1
A: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
D: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1035
ポリマ－64,9072
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area25050 Å2
手法PISA
2
B: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
C: Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1935
ポリマ－64,9072
非ポリマー2863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.848, 117.845, 118.262
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Two biological dimers are found in the crystallographic tetramer. They are monomers A & E, and B & D.

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要素

#1: タンパク質
Alpha-Ketoglutarate-Dependent Taurine Dioxygenase / 2-aminoethanesulfonate dioxygenase / Sulfate starvation-induced protein 3 / SSI3


分子量: 32453.467 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37610, taurine dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-TAU / 2-AMINOETHANESULFONIC ACID / タウリン


分子量: 125.147 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7NO3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 710 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 %
結晶化温度: 295 K / 手法: バッチ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, Isopropanol, Sodium citrate, pH 8.0, Batch, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris11pH8.0
2100 mMEDTA11pH8.0
395 %nitrogen11
45 %hydrogen gas11

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年9月21日 / 詳細: Osmic Blue confocal mirrors
放射モノクロメーター: Confocal Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 105897 / Num. obs: 99459 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 14.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 600 / Rsym value: 0.34 / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 78.9 % / Rmerge(I) obs: 0.334

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: Direct methods, 多波長異常分散
解像度: 1.9→50 Å / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 6438 -RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.221 99459 93.9 %-
all-105897 --
原子変位パラメータBiso mean: 34.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.35 Å2-2.1 Å2-6.25 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9171 0 24 710 9905
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it1.0061.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it1.6042
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it1.4412
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it2.1792.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ligand.param
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 5034 / Rfactor Rfree: 0.254
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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