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万見
- PDB-1osx: Solution Structure of the Extracellular Domain of BLyS Receptor 3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1osx
タイトルSolution Structure of the Extracellular Domain of BLyS Receptor 3 (BR3)
要素Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C
キーワードIMMUNE SYSTEM / cysteine-rich domain / extracellular domain / tumor necrosis factor receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


B cell costimulation / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / positive regulation of T cell proliferation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / T cell costimulation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / signaling receptor activity / adaptive immune response / external side of plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 13C, TALL-1 binding domain / Tumour necrosis factor receptor 13C / BAFF-R, TALL-1 binding / Tumor necrosis factor receptor 13C/17
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics simulated annealing
データ登録者Gordon, N.C. / Pan, B. / Hymowitz, S.G. / Yin, J.P. / Kelley, R.F. / Cochran, A.G. / Yan, M. / Dixit, V.M. / Fairbrother, W.J. / Starovasnik, M.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: BAFF/BLyS receptor 3 comprises a minimal TNF receptor-like module that encodes a highly focused ligand-binding site
著者: Gordon, N.C. / Pan, B. / Hymowitz, S.G. / Yin, J.P. / Kelley, R.F. / Cochran, A.G. / Yan, M. / Dixit, V.M. / Fairbrother, W.J. / Starovasnik, M.A.
履歴
登録2003年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,5421
ポリマ－6,5421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 128structures with the lowest restraint violation energy
代表モデルモデル #1lowest restraint violation energy

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要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 13C / B cell- activating factor receptor / BAFF receptor / BAFF-R / BLyS receptor 3


分子量: 6541.661 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF13C OR BAFFR OR BR3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RJ3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
131HNHA
141HNHB
1533D (H)CCH-COSY
1633D (H)CCH-TOCSY
1723D HNCO
1823D HNCA
1923D CBCA(CO)NH
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM BR3 U-15N,25 mM Na2PO4, 50 mM NaCl, 0.1 mM NaN3, 0.1 mM DSS-d1092%H2O/8%D2O
21.5 mM BR3 U-15N,13C,25 mM Na2PO4, 50 mM NaCl, 0.1 mM NaN3, 0.1 mM DSS-d1092%H2O/8%D2O
31.5 mM BR3 U-15N,13C,25 mM Na2PO4, 50 mM NaCl, 0.1 mM NaN3, 0.1 mM DSS-d10100% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM NaCl, 25 mM Na2PO4 / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.6Brukercollection
Felix98Accelrysデータ解析
X-PLOR98Accelrys構造決定
X-PLOR98Brunger精密化
精密化手法: torsion angle dynamics simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Only 19 residues, including Cys19 through Leu37 are ordered in solution, while the rest of the extracellular domain is highly flexible (based on 1H-15N heteronuclear NOE analysis). ...詳細: Only 19 residues, including Cys19 through Leu37 are ordered in solution, while the rest of the extracellular domain is highly flexible (based on 1H-15N heteronuclear NOE analysis). Furthermore, the BAFF-binding domain of BR3 was found to reside within a fragment consisting of Thr17-Arg42 denoted miniBR3. Thus, the structure of BR3 was calculated only for these 26 residues, based on a total of 315 distance and 46 dihedral angle restraints derived from analysis of NMR data colleected on the entire BR3 ECD.
代表構造選択基準: lowest restraint violation energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest restraint violation energy
計算したコンフォーマーの数: 128 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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