[日本語] English
万見
- PDB-1wso: The solution structures of human Orexin-A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wso
タイトルThe solution structures of human Orexin-A
要素Orexin-A
キーワードNEUROPEPTIDE / Hypocretin / Orexin / GPCR / Orphan G-protein coupled receptor / Narcolepsy
機能・相同性
機能・相同性情報


type 1 orexin receptor binding / type 2 orexin receptor binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of transmission of nerve impulse / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / neuronal dense core vesicle lumen / regulation of neurotransmitter secretion / neuropeptide hormone activity / sleep / positive regulation of calcium ion transport ...type 1 orexin receptor binding / type 2 orexin receptor binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of transmission of nerve impulse / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / neuronal dense core vesicle lumen / regulation of neurotransmitter secretion / neuropeptide hormone activity / sleep / positive regulation of calcium ion transport / response to alcohol / eating behavior / temperature homeostasis / response to starvation / negative regulation of DNA replication / negative regulation of potassium ion transport / neuropeptide signaling pathway / rough endoplasmic reticulum / excitatory postsynaptic potential / synaptic vesicle / positive regulation of cold-induced thermogenesis / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / chemical synaptic transmission / G alpha (q) signalling events / postsynapse / perinuclear region of cytoplasm / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Prepro-orexin / Prepro-orexin
類似検索 - ドメイン・相同性
Hypocretin neuropeptide precursor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing torsion angle dynamics
データ登録者Ikegami, T. / Takai, T.
引用ジャーナル: J.Pept.Sci. / 年: 2006
タイトル: Orexin-A is composed of a highly conserved C-terminal and a specific, hydrophilic N-terminal region, revealing the structural basis of specific recognition by the orexin-1 receptor
著者: Takai, T. / Takaya, T. / Nakano, M. / Akutsu, H. / Nakagawa, A. / Aimoto, S. / Nagai, K. / Ikegami, T.
履歴
登録2004年11月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_poly / pdbx_entity_src_syn ...entity_poly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_entity_src_syn.details ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Orexin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,5691
ポリマ－3,5691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Orexin-A / Hypocretin-1


分子量: 3569.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43612
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TOCSY
1212D NOESY
131DQF-COSY
1422D TOCSY
1522D NOESY
16115N-1H-HSQC
17113C-1H-HSQC
NMR実験の詳細Text: The structures were determined using 2D homonuclear and 15N, 13C natural abundance heteronuclear experiments.

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.76mM orexin-A; 18mM potassium phosphate buffer90% H2O/10% D2O
20.76mM orexin-A; 18mM potassium phosphate buffer99.9% D20
試料状態イオン強度: 18mM potassium phosphate / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 293 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX5003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.2Delaglio, F.解析
Sparky3.106Goddard, T. D.データ解析
CYANA1.0.6Guentert, P.構造決定
TALOS2003.027.13.05Delaglio, F.データ解析
CYANA1.0.6Guentert, P.精密化
精密化手法: simulated annealing torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The N- and C-termini are modified with Pyrrolidone carboxylic acid, or pyroglutamic acid, and an amide group, respectively. Two intra-molecular disulfide bonds are formed between Cys6 and ...詳細: The N- and C-termini are modified with Pyrrolidone carboxylic acid, or pyroglutamic acid, and an amide group, respectively. Two intra-molecular disulfide bonds are formed between Cys6 and Cys12, and between Cys7 and Cys14.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る