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- PDB-1oss: T190P STREPTOMYCES GRISEUS TRYPSIN IN COMPLEX WITH BENZAMIDINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oss
タイトルT190P STREPTOMYCES GRISEUS TRYPSIN IN COMPLEX WITH BENZAMIDINE
要素trypsin
キーワードHYDROLASE / TRYPSIN / SERINE PROTEASE / MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / Trypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseus (ストレプトマイシン生産菌)
手法X線回折 / RIGID BODY REFINEMENT / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Page, M.J. / Wong, S.L. / Hewitt, J. / Strynadka, N.C. / MacGillivray, R.T.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Engineering the Primary Substrate Specificity of Streptomyces griseus Trypsin.
著者: Page, M.J. / Wong, S.L. / Hewitt, J. / Strynadka, N.C. / MacGillivray, R.T.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Refined Crystal Structure of Streptomyces Griseus Trypsin at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Read, R.J. / James, M.N.G.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1984
タイトル: Critical Comparison of Comparative Model Building of Streptomyces Griseus Trypsin
著者: Read, R.J. / Brayer, G.D. / Jurasek, L. / James, M.N.G.
履歴
登録2003年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE AMINO ACID NUMBERING IS BASED ON CHYMOTRYPSINOGEN AND IS THE SAME AS THAT USED IN THE ...SEQUENCE AMINO ACID NUMBERING IS BASED ON CHYMOTRYPSINOGEN AND IS THE SAME AS THAT USED IN THE NATIVE STRUCTURE (PDB ID 1SGT).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: trypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4715
ポリマ－23,1191
非ポリマー3524
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.079, 69.601, 119.829
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 trypsin / SGT


分子量: 23118.799 Da / 分子数: 1 / 変異: T190P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces griseus (ストレプトマイシン生産菌)
遺伝子: SPRT / プラスミド: PWB980 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株 (発現宿主): WB700 / 参照: UniProt: P00775, trypsin
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE / ベンズアミジン


分子量: 120.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.55 M AMMONIUM SULPHATE, 10 MM CALCIUM ACETATE , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 6.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-15 mg/mlprotein1drop
21.5 Mammonium sulfate1drop
310 mMcalcium acetate1droppH6.2
41.55 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月21日
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→20 Å / Num. obs: 16130 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 7.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.031
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.056 / % possible all: 79.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 14471
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.05 Å / % possible obs: 79.1 % / Mean I/σ(I) obs: 25.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
XTALVIEW精密化
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT
開始モデル: 1SGT

1sgt


解像度: 1.93→19.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: RESIDUES 165 AND 192 HAVE TWO ALTERNATE CONFORMATIONS THAT ARE CLEARLY VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 726 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.167 16130 89.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.6589 Å2 / ksol: 0.442522 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å20 Å2
2--2.67 Å20 Å2
3----2.09 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.23 Å / Luzzati sigma a free: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1631 0 20 193 1844
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.752.5
LS精密化 シェル解像度: 1.93→2.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2 95 4.6 %
Rwork0.145 1988 -
obs--79.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4BEN_XPLOR_PAR.TXTBEN_XPLOR_TOP.TXT
ソフトウェア
*PLUS
名称: XTALVIEW / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_deg0.89
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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