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万見
- PDB-1os7: Crystal structure of TauD with iron, alpha-ketoglutarate and Taur... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1os7
タイトルCrystal structure of TauD with iron, alpha-ketoglutarate and Taurine bound at pH 7.5
要素Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Iron Di-oxygenase / Taurine / TauD / Alpha-Ketoglutarate
機能・相同性
機能・相同性情報


taurine catabolic process / taurine dioxygenase complex / taurine dioxygenase / taurine dioxygenase activity / sulfur compound metabolic process / L-ascorbic acid binding / ferrous iron binding / protein homotetramerization / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Clavaminate synthase-like / Double-stranded beta-helix / TauD/TfdA-like domain / Taurine catabolism dioxygenase TauD, TfdA family / Taurine dioxygenase TauD-like superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / 2-AMINOETHANESULFONIC ACID / Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / Direct methods, 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者O'Brien, J.R. / Schuller, D.J. / Yang, V.S. / Dillard, B.D. / Lanzilotta, W.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Substrate-Induced Conformational Changes in Escherichia coli Taurine/alpha-Ketoglutarate Dioxygenase and Insight Into the Oligomeric Structure
著者: O'Brien, J.R. / Schuller, D.J. / Yang, V.S. / Dillard, B.D. / Lanzilotta, W.N.
履歴
登録2003年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
B: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
C: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
D: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,99715
ポリマ－129,8144
非ポリマー1,18311
水6,359353
1
A: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
D: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4367
ポリマ－64,9072
非ポリマー5295
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
C: Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5618
ポリマ－64,9072
非ポリマー6546
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.594, 118.855, 118.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Two copies of the proposed biological dimer are found in the crystallographic tetramer. This corresponds to monomers A & D and B & C respectively.

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要素

#1: タンパク質
Alpha-ketoglutarate-dependent taurine dioxygenase / 2-aminoethanesulfonate dioxygenase / Sulfate starvation-induced protein 3 / SSI3


分子量: 32453.467 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37610, taurine dioxygenase
#2: 化合物
ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-TAU / 2-AMINOETHANESULFONIC ACID


分子量: 125.147 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7NO3S
#4: 化合物
ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID


分子量: 146.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.18 %
結晶化温度: 297 K / 手法: バッチ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 400, 20% PEG 4000, 20% Isopropanol, 0.1 M TRIS, pH 7.5, BATCH, temperature 297K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 8 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris11pH8.0
2100 mMEDTA11pH8.0
395 %nitrogen11
45 %hydrogen gas11

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Blue Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→38 Å / Num. all: 46090 / Num. obs: 45814 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.59 Å / % possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.431

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: Direct methods, 分子置換 / 解像度: 2.5→38 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 2318 -RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.225 45814 99.4 %-
all-46090 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.46 Å20 Å20 Å2
2---0.634 Å20 Å2
3---10.094 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9100 0 65 353 9518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2731.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.7672
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.62.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ligand.param
精密化
*PLUS
最低解像度: 36.5 Å / Num. reflection obs: 46047 / Num. reflection Rfree: 2321 / Rfactor Rwork: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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