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- PDB-1oph: NON-COVALENT COMPLEX BETWEEN ALPHA-1-PI-PITTSBURGH AND S195A TRYPSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oph
タイトルNON-COVALENT COMPLEX BETWEEN ALPHA-1-PI-PITTSBURGH AND S195A TRYPSIN
要素
  • Alpha-1-antitrypsin precursor
  • Trypsinogen, cationic precursor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE INHIBITOR / MICHAELIS-LIKE COMPLEX / SERPIN / ALPHA-1 ANTITRYPSIN / TRYPSIN / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response ...Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / : / protease binding / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Dementiev, A. / Simonovic, M. / Volz, K. / Gettins, P.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Canonical inhibitor-like interactions explain reactivity of alpha1-proteinase inhibitor Pittsburgh and antithrombin with proteinases
著者: Dementiev, A. / Simonovic, M. / Volz, K. / Gettins, P.G.
履歴
登録2003年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1-antitrypsin precursor
B: Trypsinogen, cationic precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7052
ポリマ－69,7052
非ポリマー00
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area24120 Å2
手法PISA
2
A: Alpha-1-antitrypsin precursor
B: Trypsinogen, cationic precursor

A: Alpha-1-antitrypsin precursor
B: Trypsinogen, cationic precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,4104
ポリマ－139,4104
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area5820 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area45130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.230, 62.320, 98.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-1-antitrypsin precursor / Alpha-1 protease inhibitor / Alpha-1- antiproteinase / PRO0684/PRO2209


分子量: 44276.258 Da / 分子数: 1 / 断片: alpha-1-antitrypsin (RESIDUES 26-418)
変異: F51L, T59A, T68A, A70G, C232S, M358R, M274I, S381A, K387R
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / 遺伝子: SERPINA1 OR PI OR AAT / プラスミド: pQE30 / 細胞株 (発現宿主): SG13009 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: P01009
#2: タンパク質 Trypsinogen, cationic precursor / Beta-trypsin / Fragment


分子量: 25428.717 Da / 分子数: 1 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: pQE60 / 細胞株 (発現宿主): SG13009 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.31 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.2 M tri-K-citrate, 17.5% PEG 3350, 2% GLYCEROL, pH 8.30, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 8.5 / PH range high: 8.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 Mprotein1droppH8.3-8.5
217.5 %(w/v)PEG33501reservoir
32 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンAPS 22-ID11
シンクロトロンAPS 22-ID21
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2002年8月27日
MARRESEARCH2CCD2002年8月27日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 220SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 220SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 32771 / Num. obs: 32771 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.289 / Mean I/σ(I) obs: 3.75 / Num. unique all: 3330 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 100 Å / Num. obs: 33539 / % possible obs: 99.5 % / Num. measured all: 628540 / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.245 / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QLP AND 1EJM

1qlp

1ejm


解像度: 2.3→22.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3277 10 %RANDOM
Rwork0.19 ---
all-32771 --
obs-32771 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.0933 Å2 / ksol: 0.356808 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.51 Å20 Å22.08 Å2
2--19.34 Å20 Å2
3----10.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→22.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4542 0 0 377 4919
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 362 9.9 %
Rwork0.254 4567 -
obs-3853 92.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.228 / Rfactor Rwork: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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