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- PDB-1ook: Crystal Structure of the Complex of Platelet Receptor GPIb-alpha ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ook
タイトルCrystal Structure of the Complex of Platelet Receptor GPIb-alpha and Human alpha-Thrombin
要素
  • (Human Alpha Thrombin) x 2
  • PHE-PRO-ARG-Chloromethylketone
  • Platelet glycoprotein Ib alpha chain precursor
キーワードHYDROLASE / Leucine rich repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / release of sequestered calcium ion into cytosol / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / extracellular matrix / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / cell morphogenesis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Prothrombin/thrombin ...Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Kringle-like fold / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Platelet glycoprotein Ib alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Varughese, K.I. / Celikel, R. / Ruggeri, Z.M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: Modulation of alpha-thrombin function by distinct interactions with platelet glycoprotein Ibalpha
著者: Celikel, R. / McClintock, R.A. / Roberts, J.R. / Mendolicchio, G.L. / Ware, J. / Varughese, K.I. / Ruggeri, Z.M.
履歴
登録2003年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Human Alpha Thrombin
B: Human Alpha Thrombin
P: PHE-PRO-ARG-Chloromethylketone
G: Platelet glycoprotein Ib alpha chain precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9317
ポリマ－66,7634
非ポリマー1,1673
水7,062392
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.649, 67.649, 328.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質・ペプチド Human Alpha Thrombin / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN A CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Purified from plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド PHE-PRO-ARG-Chloromethylketone


分子量: 419.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized

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タンパク質 , 2種, 2分子 BG

#2: タンパク質 Human Alpha Thrombin / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: THROMBIN B CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Purified from plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: タンパク質 Platelet glycoprotein Ib alpha chain precursor / Glycoprotein Ib-alpha / GP-Ib alpha / GPIbA / GPIb-alpha / CD42B / [Part of: Glycocalicin]


分子量: 32466.920 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / Mutation: C65A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GP1BA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07359

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糖 , 2種, 2分子

#5: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 393分子

#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 6000, Ammonium Phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12.5 mMHEPES1drop
250 mM1droppH7.4NaCl
325 mg/mlprotein1drop
412 %(w/v)PEG60001reservoir
5100 mMammonium phosphate1reservoirpH7.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.033167 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月2日
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033167 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 35360 / Num. obs: 35360 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.2 % / Biso Wilson estimate: 31.9 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 38.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Rsym value: 0.292 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 608108 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / Rmerge(I) obs: 0.292

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→15 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1716 -RANDOM
Rwork0.212 ---
all0.214 35254 --
obs0.214 34514 98.2 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4643 0 76 392 5111
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONBOND LENGTHS (A)0.006
X-RAY DIFFRACTIONBOND ANGLES (DEGREES)1.3
X-RAY DIFFRACTIONDIHEDRAL ANGLES (DEGREES)25.4
X-RAY DIFFRACTIONIMPROPER ANGLES (DEGREES)0.94
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 15 Å / Num. reflection obs: 32958 / Num. reflection Rfree: 1722 / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.28
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.345 / Rfactor Rwork: 0.2831

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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