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- PDB-1onl: Crystal structure of Thermus thermophilus HB8 H-protein of the gl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1onl
タイトルCrystal structure of Thermus thermophilus HB8 H-protein of the glycine cleavage system
要素glycine cleavage system H protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / hybrid barrel-sandwich structure / structural genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif ...Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine cleavage system H protein / Glycine cleavage system H protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nakai, T. / Ishijima, J. / Masui, R. / Kuramitsu, S. / Kamiya, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structure of Thermus thermophilus HB8 H-protein of the glycine-cleavage system, resolved by a six-dimensional molecular-replacement method.
著者: Nakai, T. / Ishijima, J. / Masui, R. / Kuramitsu, S. / Kamiya, N.
履歴
登録2003年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glycine cleavage system H protein
B: glycine cleavage system H protein
C: glycine cleavage system H protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2813
ポリマ－42,2813
非ポリマー00
水2,072115
1
A: glycine cleavage system H protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0941
ポリマ－14,0941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: glycine cleavage system H protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0941
ポリマ－14,0941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: glycine cleavage system H protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0941
ポリマ－14,0941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.775, 55.775, 191.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 glycine cleavage system H protein


分子量: 14093.672 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: GcvH / プラスミド: pET11a-gcvH / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P83697, UniProt: Q5SKW9*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.3
詳細: ammonium phosphate, glycerol, pH 4.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
3150 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.4 Mammonium phosphate1reservoir
624 %(v/v)glycerol1reservoirpH4.3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月22日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 11773 / Num. obs: 11730 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1.01 / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99.6 % / Num. measured all: 135290
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HPC

1hpc


解像度: 2.5→48.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 220770.62 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1155 10.4 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 11137 95.8 %-
all-11689 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.8901 Å2 / ksol: 0.357413 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7 Å25.83 Å20 Å2
2--2.7 Å20 Å2
3----5.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2955 0 0 115 3070
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 181 10.1 %
Rwork0.243 1609 -
obs-1609 92.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.256 / Rfactor Rwork: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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