登録情報 データベース : PDB / ID : 1omz 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル crystal structure of mouse alpha-1,4-N-acetylhexosaminyltransferase (EXTL2) in complex with UDPGalNAc 要素Alpha-1,4-N-acetylhexosaminyltransferase EXTL2 詳細 キーワード TRANSFERASE / Rossmann fold / DXD motif機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
UDP-N-acetylgalactosamine metabolic process / alpha-1,4-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / glucuronylgalactosylproteoglycan 4-beta-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase / glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / glycosaminoglycan binding / manganese ion binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 : / Glycosyl transferase 64 domain / Glycosyl transferase family 64 domain / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 : / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / Exostosin-like 2 類似検索 - 構成要素生物種 Mus musculus (ハツカネズミ)手法 X線回折 / 分子置換 / 解像度 : 2.1 Å 詳細データ登録者 Pedersen, L.C. / Dong, J. / Taniguchi, F. / Kitagawa, H. / Krahn, J.M. / Pedersen, L.G. / Sugahara, K. / Negishi, M. 引用ジャーナル : J.Biol.Chem. / 年 : 2003タイトル : Crystal structure of an alpha-1,4-N-acetylhexosaminyltransferase (EXTL2), a member of the exostosin gene family involved in heparan sulfate biosynthesis著者 : Pedersen, L.C. / Dong, J. / Taniguchi, F. / Kitagawa, H. / Krahn, J.M. / Pedersen, L.G. / Sugahara, K. / Negishi, M. 履歴 登録 2003年2月26日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2003年4月22日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2008年4月29日 Group : Version format compliance改定 1.2 2011年7月13日 Group : Version format compliance改定 1.3 2017年10月11日 Group : Refinement description / カテゴリ : software改定 1.4 2023年8月16日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
すべて表示 表示を減らす Remark 300 BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). ... BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL UNIT IS NOT KNOWN. Remark 999 SEQUENCE Although the fusion protein incodes residues 38-330, the exact N-termini is not known due ... SEQUENCE Although the fusion protein incodes residues 38-330, the exact N-termini is not known due to use of a non-specific protease to cleave of the maltose binding protein. However residues 62-327 are visible in the electron density.